1. 아미노산의 선형 서열 - 단백질에서 아미노산의 서열은 그의 1 차 구조를 결정한다. 예를 들어, 100 개의 아미노산으로 구성된 단백질은 이들 아미노산의 순서가 변경 될 경우 크게 다른 구조를 가질 것이다. 이것은 각 단백질에 대해 고유 한 특성 세트를 초래합니다.
2. 측쇄 상호 작용 - 모든 아미노산에는 고유 한 측쇄가있어 독특한 화학적 특성에 기여합니다. 이 측쇄는 강하거나 약한 화학력을 통해 서로 상호 작용하여 단백질에 안정적인 구조를 제공 할 수 있습니다. 측쇄 상호 작용의 상이한 조합은 단백질의 폴딩 및 그 후의 기능의 다양성을 초래한다.
3. 합성 후 변형 - 단백질의 많은 아미노산은 번역 후 변형을 겪을 수 있습니다. 글리코 실화 (설탕의 첨가) 또는 인산화 (인산염 그룹의 첨가)와 같은 이러한 변형은 단백질의 다양성을 더욱 확장시킨다.
더욱이, 단백질의 복잡성과 기능적 다양성은 복잡한 3 차원 형태로 접을 수있는 능력에 의해 달성되며, 이는 생물학적 활동에 중요합니다. 이들 구조는 아미노산의 서열뿐만 아니라 수소 결합, 소수성 상호 작용 및 이황화 결합 형성과 같은 단백질 사슬의 다른 부분 사이의 상호 작용에 의해 결정된다.
따라서, 살아있는 유기체에서 관찰 된 단백질의 놀라운 다양성은 20 개의 아미노산의 고유 한 특성 및 상호 작용에 의해 선형 서열, 측쇄 후 변형 및 3 차원 폴딩 패턴을 포함한 인자의 조합으로부터 발생한다.
