다른 효소가 최적의 pH를 가진 이유는 다음과 같습니다.
* 수소 결합 : 용액의 pH는 효소 내에서 아미노산 측쇄의 이온화 정도에 영향을 미친다. 이 하전 된 그룹은 효소의 활성 부위를 안정화시키는 수소 결합을 형성하는 데 중요한 역할을합니다. pH를 변경하면 이러한 수소 결합을 방해하여 활성 부위의 형태와 활성을 변경할 수 있습니다.
* 이온 상호 작용 : pH는 하전 된 아미노산 측쇄 사이의 정전기 상호 작용에 영향을 줄 수있다. 이러한 상호 작용은 효소의 전반적인 구조와 유연성을 유지하는 데 필수적입니다. pH의 이동은 이러한 상호 작용을 약화 시키거나 강화시켜 효소의 기능에 영향을 줄 수 있습니다.
* 활성 현장 화학 : 활성 부위는 종종 촉매에 중요한 특정 아미노산 잔기를 함유한다. 이들 잔기는 pH에 따라 양성자 화되거나 탈 양성자 화 될 수있다. 예를 들어, 산성 잔기는 최적의 촉매를 위해 탈 양성자 화되어야 할 수있다. pH를 변화 시키면 이들 잔기의 이온화 상태가 변경되어 기질과 상호 작용하고 촉매 반응에 참여하는 능력에 영향을 줄 수있다.
* 기질 결합 : pH는 기질 분자의 이온화 상태에도 영향을 줄 수있다. 이것은 기판이 활성 부위와 얼마나 잘 상호 작용하는지, 그것이 효율적으로 결합 할 수 있는지에 영향을 줄 수 있습니다.
요약 :
다른 효소는 그들의 구조와 활성 부위가 산도 또는 알칼리도의 변화에 민감하기 때문에 최적의 pH를 갖는다. pH는 효소 내에서 아미노산의 이온화 상태, 수소 결합 패턴 및 정전기 상호 작용에 영향을 미쳐 궁극적으로 효소의 촉매 활성에 영향을 미친다.
몇 가지 예는 다음과 같습니다.
* 펩신 : 이 효소는 위에서 발견되며 약 2.0의 최적 pH를 가지며, 이는 매우 산성입니다. 이것은 위 환경에서 단백질을 분해하는 데 이상적입니다.
* 트립신 : 이 효소는 소장에서 발견되며 약 8.0의 최적 pH를 가지며, 이는 약간 알칼리성입니다. 이것은 단백질이 위장에서 부분적으로 분해 된 후 소화에 적합합니다.
자물쇠와 키처럼 생각하십시오 : 잠금 (효소)과 키 (기판)는 모두 올바른 모양과 환경에 있어야합니다. pH는 잠금과 키의 모양과 환경에 영향을 미치는 주요 요인 중 하나입니다.
