1. 구조 :
* 1 차 구조 : 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열. 단일 아미노산 변화조차도 효소의 활성을 크게 변화시킬 수 있습니다.
* 2 차 구조 : 알파 헬리스 및 베타 시트와 같은 로컬 폴딩 패턴. 이 구조는 효소의 전반적인 모양과 기능에 중요합니다.
* 3 차 구조 : 전체 폴리펩티드 사슬의 3 차원 모양. 이 구조는 활성 부위와 효소의 기질과의 상호 작용을 결정합니다.
* 4 차 구조 : 복합체에서 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)의 배열. 일부 효소는 적절한 기능을 위해 여러 서브 유닛이 필요합니다.
2. 특이성 :
* 기판 특이성 : 효소가 특정 기질 또는 작은 기질 그룹에 결합하고 촉매하는 능력. 일부 효소는 매우 구체적이며 다른 효소는 더 넓은 범위의 분자에서 작용할 수 있습니다.
* 입체 특이성 : 기질의 상이한 입체 이성질체를 구별하는 효소의 능력. 이것은 키랄 분자와 관련된 반응에 중요합니다.
3. 활동 :
* 최적 pH : 각 효소는 가장 높은 활성을 나타내는 특정 pH를 가지고 있습니다. pH의 변화는 효소의 모양을 변화시키고 기질에 결합하는 능력에 영향을 줄 수있다.
* 최적의 온도 : 효소는 활동을위한 최적의 온도 범위를 갖습니다. 고온은 효소를 변성 할 수 있지만 저온은 반응 속도를 늦추 었습니다.
* km 값 : 기질에 대한 효소의 친화력 측정. 낮은 km는 더 높은 친화력을 나타냅니다.
* vmax : 효소-촉매 반응의 최대 속도. 이 값은 효소가 기질로 완전히 포화 된 지점을 나타냅니다.
* 회전 번호 : 단일 효소 분자에 의해 단위 시간당 생성물로 전환 된 기질 분자의 수. 이것은 효소의 효소를 반영합니다.
4. 규정 :
* 알로 스테 릭 규정 : 활성 부위 이외의 부위에 분자를 결합시킴으로써 효소 활성의 억제 또는 활성화.
* 피드백 억제 : 반응의 생성물이 반응을 촉매하는 효소를 억제하는 조절.
* 공유 수정 : 인산화 또는 아세틸 화과 같은 화학 그룹의 첨가 또는 제거에 의한 효소 활성의 변화.
5. 위치 :
* 세포 위치 : 효소는 세포질, 미토콘드리아, 핵 및 골지 장치를 포함한 상이한 세포 구획에 위치 할 수있다.
* 조직 특이성 : 특정 효소는 특수한 기능을 반영하여 특정 조직 또는 기관에서 발견됩니다.
이러한 특성은 효소의 다양성과 복잡성을 보여 주어 생명에 필수적인 광범위한 생화학 적 반응을 촉진시킬 수 있습니다. 이러한 차이를 이해하는 것은 세포 과정의 복잡한 메커니즘을 이해하고 새로운 약물 및 요법을 개발하는 데 중요합니다.
