활동 상실 :
* 활성 사이트의 변화 : 효소는 기질이 결합하고 반응하는 특정 활성 부위를 갖는다. 구조를 변경하면 활성 부위가 왜곡되어 기판이 올바르게 결합하거나 촉매 공정을 방해하지 않습니다.
* 상호 작용의 중단 : 효소는 아미노산 간의 복잡한 상호 작용에 의존하여 모양과 기능을 유지합니다. 구조를 변경하면 이러한 상호 작용을 방해하여 활동의 전개 및 상실로 이어질 수 있습니다.
변경된 기판 특이성 :
* 수정 된 바인딩 부위 : 활성 부위는 상이한 기질에 다소 수용 될 수 있으며, 효소가 특정 반응에 결합하고 촉매하는 능력에 영향을 미칠 수있다.
운동 특성의 변화 :
* 친화력 증가/감소 : 구조를 변경하면 기질에 대한 효소의 친화력에 영향을 미쳐 반응 속도와 효소의 전반적인 효율을 변화시킬 수 있습니다.
* 변경된 촉매 효율 : 구조는 효소의 촉매 속도에 영향을 줄 수 있으며, 기질을 제품으로 얼마나 빨리 변환 할 수 있는지에 영향을 줄 수 있습니다.
기타 잠재적 효과 :
* 분해에 대한 감수성 증가 : 변경된 구조는 프로테아제 또는 다른 세포 메커니즘에 의한 분해에 효소를 더 취약하게 할 수있다.
* 응집체의 형성 : 부정확 한 폴딩은 효소 분자의 응집으로 이어져 정상적인 기능을 방해하고 잠재적으로 독성을 유발할 수 있습니다.
* 규제 상실 : 효소는 종종 조절의 구조적 변화에 의존합니다 (예 :인산화, 알로 스테 릭 조절). 구조를 변경하면 이러한 규제 메커니즘을 방해 할 수 있습니다.
효소의 구조를 변경하는 특정 효과는 변화의 특성과 관련된 특정 효소에 달려 있음을 주목하는 것이 중요합니다. .
몇 가지 예는 다음과 같습니다.
* 포인트 돌연변이 : 단일 아미노산 변화는 작은 효과에서 완전한 활성 손실에 이르기까지 효소 구조 및 기능에 중대한 영향을 줄 수 있습니다.
* 아미노산의 결실 또는 삽입 : 아미노산을 제거하거나 첨가하면 단백질의 폴딩이 방해되어 잘못 접힌다.
* 번역 후 수정 : 인산화 또는 글리코 실화와 같은 변형은 효소 활성을 변화시키고 심지어 기질 특이성을 변화시킬 수있다.
효소 구조와 기능 사이의 관계를 이해하는 것은 약물 개발, 단백질 공학 및 질병 메커니즘 이해를 포함한 많은 생물학 분야에서 중요합니다.
