다음은 고장입니다.
* 기본 구조 : 모든 아미노산은 일반적인 기본 구조를 공유합니다 :아미노기 (-NH2), 카르 복실 그룹 (-COOH), 수소 원자 (-H) 및 가변 R- 그룹에 결합 된 중심 탄소 원자 (알파 탄소).
* r 그룹 변형 : R- 그룹은 각 아미노산을 독특하게 만드는 이유입니다. 그것은 될 수 있습니다 :
* 비극성 (소수성) : 이 R- 그룹은 주로 탄화수소로 구성되며 물을 피하는 경향이 있습니다. 예를 들어 글리신, 알라닌 및 발린이 있습니다.
* 극 (친수성) : 이들 R- 그룹은 하이드 록실 (-OH), 카르 보닐 (-C =O) 및 아민 (-NH2) 그룹과 같은 극 기능 그룹을 함유하여 물을 좋아한다. 예로는 세린, 트레오닌 및 아스파라긴이 있습니다.
* 하전 (친수성) : 이들 R- 그룹은 생리 학적 pH에서 순 양성 또는 음전하를 갖는다. 예로는 라이신 (양성) 및 글루타메이트 (음성)가 있습니다.
* 특별한 경우 : 일부 아미노산은 프롤린 (주기적 구조 형성) 및 시스테인 (이황화 결합 형성)과 같은 독특한 특성을 갖는다.
R-Group이 중요한 이유 :
R- 그룹의 다양성은 아미노산이 광범위한 단백질 구조 및 기능을 형성 할 수있게한다. 단백질에서 특정 아미노산 서열은 다음을 지시한다.
* 3 차원 모양 : R- 그룹 상호 작용 (수소 결합, 소수성 상호 작용, 이온 결합)은 단백질이 어떻게 접 히는 지 결정합니다.
* 기능 : R- 그룹은 활성 부위에 참여하거나 다른 분자에 결합하거나 단백질 안정성에 기여할 수 있습니다.
요약 :
R- 그룹은 아미노산을 구별하여 각각의 독특한 특성을 제공하고 자연의 다양한 단백질에 기여하는 정의 특성입니다.
