1. 모양과 특이성 :
* 활성 사이트 : 효소는 상응하는 기질 (그들이 작용하는 분자)에 완벽하게 맞는 "활성 부위"라고 불리는 특정 3 차원 모양을 가지고 있습니다. 이 잠금 및 키 메커니즘은 효소가 특정 분자와 만 상호 작용하여 정확하고 효율적인 생물학적 반응을 허용합니다.
* 바인딩 부위 : 단백질은 종종 호르몬이나 다른 단백질과 같은 다른 분자에 대한 특정 결합 부위를 갖는다. 이들 부위의 형상 및 화학적 특성은 어떤 분자가 결합 할 수 있고 어떤 영향을 미칠지 결정한다.
2. 화학적 특성 :
* 아미노산 서열 : 단백질에서 독특한 아미노산 서열은 접힘 패턴과 궁극적으로 형상을 지시한다. 각 아미노산은 단백질이 환경 및 기타 분자와 상호 작용하는 방식에 영향을 미치는 별개의 화학적 특성 (극성, 전하, 크기)을 가지고 있습니다.
* 유연성 : 단백질은 특정 형태를 갖는 반면, 유연성이있어서 결합 또는 촉매를 용이하게하기 위해 모양을 약간 변화시킬 수 있습니다. 이 유연성은 기능에 중요합니다.
3. 다른 분자와의 상호 작용 :
* 보완 형태 : 단백질은 다른 분자 (다른 단백질, DNA 또는 지질)와 상호 작용할 수 있습니다. 이것은 복잡한 단백질 네트워크 및 세포 과정을 허용합니다.
* 효소 촉매 : 효소는 활성 부위에 특정 분자를 모아 화학 반응을 가속화합니다. 활성 부위의 모양은 분자를 정렬하고 반응이 발생하기위한 이상적인 환경을 조성하는 데 도움이됩니다.
4. 잘못 팽창과 질병 :
* 기능 상실 : 단백질이 잘못 펼쳐지면 표적 분자에 결합하거나 반응을 촉매하는 능력을 상실 할 수 있습니다. 이것은 다양한 질병으로 이어질 수 있습니다.
* 프리온 질병 : 어떤 경우에는, 잘못 접힌 단백질이 다른 단백질의 템플릿으로 작용하여 세포를 손상시킬 수있는 응집체를 생성 할 수 있습니다.
요약 :
단백질 또는 효소의 구조는 단순한 무작위 모양이 아닙니다. 기능에 직접적인 영향을 미치는 정확하게 설계된 구조입니다. 이 복잡한 상호 작용은 모양, 화학적 특성 및 다른 분자와의 상호 작용 사이의 상호 작용이 우리가 알고있는 삶에 필수적입니다.
