변성 :
* 메커니즘 : 단백질의 3D 구조를 유지하는 비공유 결합 (수소 결합, 소수성 상호 작용, 이온 결합)의 파괴. 이것은 다음과 같은 요인으로 인해 발생할 수 있습니다.
* 열 : 온도가 증가하면 분자가 진동하여 약한 결합이 파손됩니다.
* pH 변화 : 극도의 pH 값은 이온 결합을 방해하고 아미노산의 전하 분포를 변경할 수 있습니다.
* 화학 물질 : 알코올이나 요소와 같은 용매는 소수성 상호 작용을 방해 할 수 있습니다.
* 기계적 스트레스 : 교반 또는 교반은 단백질 구조를 전개 할 수 있습니다.
* 결과 : 단백질의 천연 형태의 손실 (3D 모양).
* 생물학적 활동의 상실 : 단백질은 더 이상 의도 된 기능을 수행 할 수 없습니다.
* 분해에 대한 감수성 증가 : 전개 된 단백질은 효소 분해에 더 취약하다.
* 용해도 변화 : 변성 된 단백질은 용액에서 덜 용해되거나 심지어 침전 될 수있다.
* 가역성 : 어떤 경우에는 변성 조건이 제거되면 변성이 가역적 일 수 있으므로 단백질이 고유 구조로 다시 폴드 할 수 있습니다. 그러나 이것이 항상 가능하지는 않으며, 많은 경우 변성은 돌이킬 수 없습니다.
탈 아미네이션 :
* 메커니즘 : 아미노산 측쇄로부터 아미노기 (-NH2)의 제거. 이것은 전형적으로 효소 (데 아미나 제)에 의해 촉매되거나 특정 화학 조건에서 발생할 수 있습니다.
* 결과 : 아미노산 서열의 변화 :
* 청구 손실 : 특정 아미노산 (예를 들어, 글루타민, 아스파라긴)의 탈상은 전하, 단백질 특성 변경을 변화시킨다.
* 새로운 기능 그룹의 형성 : 탈 아미네이션은 단백질 기능에 영향을 줄 수있는 새로운 화학 그룹 (예 :케토 그룹)을 생산할 수 있습니다.
* 가역성 : 탈 아미네이션은 일반적으로 돌이킬 수없는 과정입니다.
주요 차이점 :
| 기능 | 변성 | 데미네이션 |
| ----------------------------------------------------------------------------------------- |
| 메커니즘 | 비공유 채권의 중단 | 아미노산 측쇄에서 아미노기 제거 |
| 결과 | 3D 구조의 손실 | 아미노산 서열의 변화 |
| 기본 목표 | 단백질 형태 | 아미노산 측쇄 |
| 가역성 | 종종 가역적 | 일반적으로 돌이킬 수없는 |
요약 : 변성은 약한 결합을 깨뜨려 단백질의 전반적인 형태와 기능에 영향을 미치는 반면, 탈 아미네이션은 아미노산 서열을 변경하여 잠재적으로 단백질의 전하 및 기능을 변화시킵니다.
