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단백질 구조는 효소 특이성에 어떻게 관여합니까?

효소 특이성, 특정 기질과의 특정 반응을 촉매하는 효소의 능력은 단백질 구조에 밀접하게 연결되어있다. 방법은 다음과 같습니다.

1. 활성 사이트 :

* 3D 모양 : 효소는 독특한 3 차원 구조를 가지며, 활성 부위라는 특정 포켓을 형성합니다. 이 부위는 기질 분자를 수용하기 위해 정확하게 형성됩니다.

* 아미노산 잔기 : 활성 부위는 다양한 결합 (수소 결합, 이온 결합, 반 데르 발상 상호 작용, 소수성 상호 작용)을 통해 기질과 상호 작용하는 특정 아미노산 잔기를 함유한다. 이러한 상호 작용은 매우 구체적이며 효소의 특정 기질을 인식하고 결합시키는 능력에 기여합니다.

2. 잠금 및 키 모델 및 유도 적합 모델 :

* Lock-and-Key : 이 모델은 활성 사이트를 잠금 장치로, 기판을 키로 구상합니다. 기판은 잠금 장치에 키를 넣는 것처럼 활성 부위에 완벽하게 맞습니다. 이 모델은 특이성을 결정할 때 효소의 기존 형태의 중요성을 강조합니다.

* 유도 적합 : 이 모델은 잠금 및 키 모델을 개선합니다. 활성 부위는 유연하고 기질 결합시 모양을 약간 조정할 수 있음을 시사합니다. 기질은 효소의 구조적 변화를 유도하여보다 정확한 적합성과 촉매를 향상시킨다.

3. 효소 유연성 :

* 동적 성질 : 효소는 단단한 구조가 아닙니다. 그들은 적절한 기질 결합 및 촉매에 중요합니다.

* 형태 변화 : 이러한 변화는 기질 결합, pH 변화 또는 기타 환경 적 요인에 의해 유도 될 수있다. 이 유연성을 통해 효소는 다른 기질 및 조건에 적응할 수 있습니다.

예 :

포도당의 인산화를 촉진하는 효소 헥소 키나제를 고려하십시오. 헥소 키나제는 포도당 분자를 구체적으로 인식하는 활성 부위를 가지고 있습니다. 활성 부위는 포도당의 하이드 록실 그룹과 수소 결합을 형성하는 아미노산 잔기를 함유한다. 이 특정 상호 작용은 다른 설탕이 아닌 포도당만이 효소에 결합하여 인산화를 겪을 수 있도록 보장합니다.

결론 :

효소의 특정 3 차원 구조, 특히 활성 부위의 형상 및 화학적 특성은 특정 기질에 대한 특이성을 결정한다. 이 특이성은 세포 내에서 생화학 적 반응의 효율적이고 정확한 조절에 중요하다. 잠금 및 키 및 유도 된 적합 모델은 효소 구조 사이의 상호 작용과 특정 기판을 인식하고 결합시키는 능력을 설명합니다.

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