1. 효소 구조 :
* 최적 pH : 효소는 최적으로 기능하는 특정 pH 범위를 가지고 있습니다. 예를 들어, 헥소 키나제는 약 7.5-8.0 정도의 최적 pH를 갖는다.
* 이온 상호 작용 : 효소의 구조는 이온 결합을 포함한 다양한 결합에 의해 함께 유지된다. pH 변화는 효소 내 아미노산의 이온화 상태에 영향을 미친다. 이것은 효소의 3 차원 모양을 유지하는 정전기 상호 작용의 섬세한 균형을 방해 할 수 있습니다.
* 형태 변화 : pH가 최적의 범위에서 벗어나는 경우, 효소는 형태 변화를 경험하여 활성 부위를 변경할 수 있습니다. 이로 인해 활동 감소 또는 완전한 불 활성화가 발생할 수 있습니다.
2. 기판 결합 :
* 활성 사이트 : 효소의 활성 부위는 기질에 결합하는 특정 영역이다. 모양과 화학적 특성은 촉매에 중요합니다.
* 전하 분포 : pH 변화는 활성 부위 내에서 전하 분포를 변경할 수 있습니다. 이는 기질이 효과적으로 결합하는 능력에 영향을 미쳐 효소의 촉매 활성을 방해 할 수있다.
3. 촉매 메커니즘 :
* pH 의존 단계 : 많은 효소는 pH 의존적 인 촉매 메커니즘에서 특정 단계를 가지고있다. 이는 최적의 pH가 반응에 관여하는 아미노산의 정확한 이온화 상태를 허용한다는 것을 의미한다.
* 양성자 전달 : 경우에 따라, 촉매 메커니즘은 pH에 의해 영향을받는 양성자 전달을 포함한다. pH의 변화는 이들 양성자 전달 과정을 방해하여 촉매 반응의 효율을 감소시킬 수있다.
hexokinase와 함께 예 :
* 메커니즘 : 헥소 키나제는 포도당의 포도당 -6- 포스페이트로의 인산화를 촉매합니다. 이 반응은 활성 부위에서 양성자 전달 및 특정 아미노산 잔기를 포함한다.
* pH 효과 : 7.5-8.0의 최적 pH로부터의 상당한 편차는 이들 아미노산의 이온화 상태를 방해하여 양성자 전달을 방해하고 궁극적으로 효소의 활성을 감소시킬 수있다.
요약 :
pH의 변화는 헥소 키나제와 같은 효소의 구조, 기질 결합 및 촉매 메커니즘을 방해 할 수있다. 이것은 효소 활성의 감소로 이어질 수 있으며, 잠재적으로 효소를 비활성화시킨다. 최적의 pH 범위는 효소의 기능에 중요하며,이 범위를 유지하는 것은 생물학적 과정에 필수적입니다.
