* 물 환경 : 단백질은 세포의 수성 환경에 존재한다. 물 분자는 극성이며 서로 수소 결합을 형성합니다. 탄화수소와 같은 비극성 분자는 이러한 수소 결합을 방해하여 수성 환경에서 불리합니다.
* 중단 최소화 : 이러한 파괴를 최소화하기 위해, 비극성 분자는 서로 모여 물 분자를 밀어내는 경향이있다. 이것은 소수성 효과 라고합니다 .
* 바인딩 부위 : 단백질은 종종 작은 분자를 수용하도록 설계된 결합 부위라고 불리는 주머니 또는 갈라진 틈새를 가지고 있습니다. 이들 결합 부위는 종종 비극성 아미노산 (예 :발린, 류신, 이소류신, 페닐알라닌)이 늘어서 있습니다. 결합 부위 내의이 소수성 환경은 비극성 소분자와의 상호 작용을 선호합니다.
* 유리한 상호 작용 : 소수성 상호 작용은 이온 성 결합 또는 수소 결합만큼 강하지는 않지만 결합 안정성에 크게 기여합니다. 소수성 효과는 결합 공정의 전반적인 자유 에너지 변화에 기여하여 상호 작용을 유리하게 만듭니다.
기타 요인 :
* 모양 상보성 : 소분자의 모양과 결합 부위는 성공적인 결합을 위해 상보되어야합니다.
* 정전기 상호 작용 : 소수성 상호 작용보다 덜 지배적이지만, 정전기 상호 작용 (이온 결합, 수소 결합)은 특히 복합체의 초기 상호 작용 및 미세 조정의 형성에서 역할을한다.
* van der waals 세력 : 이러한 약한 단거리 힘은 상호 작용의 전반적인 안정성에 기여합니다.
요약 :
소수성 상호 작용은 단백질의 소수성 결합 부위 내에서 비극성 분자의 연관성을 주도하기 때문에 소분자-단백질 상호 작용에서 중요합니다. 다른 상호 작용은 기여하는 반면, 소수성 상호 작용은 종종 단백질이 기능하는 수성 환경으로 인해 우세합니다.
