다른 부착 사이트 :S- 연결된 글리코 실화는 시스테인 잔기에서 발생하며, 이는 세린 및 트레오닌과 비교하여 단백질에서 비교적 희귀 아미노산이다. 부착 부위의 이러한 차이는 단백질의 전반적인 구조와 기능을 변경할 수 있습니다. 시스테인 잔기는 종종 이황화 결합 형성에 관여하며 세린 및 트레오닌에 비해 별개의 화학적 특성을 갖는다.
구조적 차이 :시스테인의 황 원자는 설탕 부분과 티오 에테르 연결을 형성하는 반면, 세린 또는 트레오닌의 히드 록실기는 에테르 연결을 형성한다. 연결 유형의 이러한 차이는 글리코 실화 단백질의 안정성, 유연성 및 구조적 특성의 변화를 초래한다. S- 연결된 글리코 실화는 전형적으로 단백질 역학 및 상호 작용에 영향을 줄 수있는 O- 글리코 실화에 비해보다 강성 구조를 생성한다.
인식 및 구속력 :천연 O- 글리코 실화는 다양한 생물학적 과정에 관여하는 특정 렉틴 및 효소에 의해 인식되고 결합된다. 반면에, S- 연결된 글리코 실화는 다른 구조적 특징으로 인해 이들 렉틴 및 효소에 의해 효율적으로 인식되지 않을 수있다. 이것은 단백질의 다른 분자와의 상호 작용과 전반적인 생물학적 기능에 영향을 줄 수 있습니다.
세포 기계 :S- 연결 글리코 실화를 담당하는 세포 기계는 O- 글리코 실화에 관여하는 것과 다릅니다. 각각의 유형의 글리코 실화에 대해 상이한 효소 및 경로가 이용된다. 이 차이는 글리코 실화의 효율, 특이성 및 조절의 변화를 초래할 수 있으며, 전체 세포 과정 및 단백질 기능에 잠재적으로 영향을 미칩니다.
기능적 차이 :천연 O- 글리코 실화는 단백질 안정성, 단백질-단백질 상호 작용, 세포 신호 전달 및 단백질 분해로부터의 보호를 포함하여 단백질에서 다양한 기능적 역할을한다. S- 연결된 글리코 실화는 상이한 구조적 특성 및 상호 작용으로 인해 이들 기능을 완전히 되 찾을 수 없을 수있다. S- 연결된 글리코 실화의 특정 기능은 여전히 탐구되고 있으며 단백질 맥락에 따라 달라질 수있다.
요약하면, S- 연결된 글리코 실화는 단백질에 대한 특정 구조적 변형을 제공 할 수 있지만, 부착 부위, 구조적 특징, 인식 및 결합, 세포 기계 및 기능적 역할의 차이로 인해 천연 O- 글리코 실화의 역할을 적절하게 모방 할 수는 없다.
