1. 아미노산 서열 : RNase의 1 차 구조 (아미노산 서열)는 3 차원 형태의 청사진입니다. 아미노산의 특정 순서는 단백질 폴딩을 유도하는 상호 작용을 지시하여 대부분의 RNase 분자에 대해 매우 유사한 3 차 구조를 유발합니다.
2. 소수성 상호 작용 : 단백질 코어 내에서 함께 클러스터링하는 소수성 (물을 싫어하는) 아미노산의 경향은 단백질 폴딩의 주요 원동력이다. 이것은 친수성 (물을 좋아하는) 잔기를 표면으로 밀어 접는 구조의 안정성에 기여합니다.
3. 수소 결합 : 아미노산과 물 분자 사이의 수소 결합의 형성은 3 차 구조를 추가로 안정화시킨다. 이들 결합은 매우 구체적이며, 접힌 단백질에서 아미노산의 일관된 배열에 기여한다.
4. 이황화 결합 : RNase는 4 개의 이황화 결합, 시스테인 잔기 사이의 공유 결합을 함유한다. 이러한 결합은 강력하고 단단하며 접힌 구조를 더 안정화시킵니다.
5. 샤페론 : 구조 자체에 대해 직접적으로 책임을지지는 않지만, 세포 샤페론 단백질은 적절한 단백질 폴딩을 돕고, 잘못 접힌 구조의 가능성을 감소시킨다.
그러나, 3 차 구조의 일부 변동은 다음과 같이 발생할 수 있습니다.
* 번역 후 수정 : 인산화 또는 글리코 실화와 같은 이러한 변형은 단백질이 합성 된 후에 발생할 수 있으며 3 차 구조에 약간 영향을 줄 수 있습니다.
* 환경 적 요인 : pH, 온도 또는 다른 분자의 존재의 변화는 단백질의 형태에 미묘한 변화를 일으킬 수 있습니다.
* 유전자 돌연변이 : 아미노산 서열의 변화는 변형 된 폴딩 패턴으로 이어질 수 있으며, 때로는 단백질의 기능에 영향을 미칩니다.
결론 : RNase의 3 차 구조는 특정 아미노산 서열 및 단백질 폴딩을 지배하는 상호 작용으로 인해 크게 일관성이있다. 그러나 번역 후 변형, 환경 적 요인 및 유전자 돌연변이로 인해 미묘한 변화가 발생할 수 있습니다.
