비극성 (소수성)
* Alanine (Ala, A)
* Valine (Val, V)
* Leucine (Leu, L)
* Isoleucine (Ile, I)
* 프롤린 (Pro, P)
* 페닐알라닌 (Phe, F)
* Tryptophan (trp, w)
* 메티오닌 (Met, M)
* 글리신 (Gly, G)
극성 (친수성)
* 세린 (ser, s)
* Threonine (thr, t)
* 시스테인 (cys, c)
* 티로신 (Tyr, y)
* 아스파라긴 (ASN, N)
* 글루타민 (GLN, Q)
산성 (부정 하전)
* 아스파르트 산 (ASP, D)
* 글루탐산 (glu, e)
기본 (양의 부과)
* 라이신 (lys, k)
* 아르기닌 (Arg, R)
* 히스티딘 (His, H)
이들 아미노산은 모두 공통 구조를 갖는다 :아미노기 (NH2), 카르 복실 그룹 (COOH), 수소 원자 (H) 및 측쇄 (R 그룹)에 결합 된 중심 탄소 원자 (알파 탄소). R 그룹은 각 아미노산을 독특하게 만들고 그 특성을 결정합니다.
다음과 같은 점에 유의해야합니다.
* 비표준 아미노산이 많이 있습니다 단백질에서 찾을 수 있지만 표준 20보다 덜 일반적입니다.
* 아미노산은 단백질의 특정 서열로 배열되어 3 차원 구조 및 기능을 결정한다.
도움이되기를 바랍니다!
