1. 아미노산 서열 :
* 1 차 구조 : 단백질에서 아미노산의 서열은 그 형태의 기본 결정 요인이다. 각 아미노산에는 이웃과 상호 작용하는 방식에 영향을 미치는 독특한 특성 (소수성, 친수성, 하전 등)이 있습니다.
* 상호 작용 : 이러한 상호 작용에는 다음이 포함됩니다.
* 수소 결합 : 극성 아미노산 사이의 형태.
* 소수성 상호 작용 : 비극성 아미노산은 물과의 접촉을 피하면서 함께 클러스터링하는 경향이 있습니다.
* 이온 상호 작용 : 반대로 하전 된 아미노산 사이에서 발생합니다.
* van der waals 세력 : 모든 원자 사이의 약한 매력.
2. 접는 경로 :
* 샤페론 : 샤페론이라고 불리는 단백질은 접는 과정을 돕고, 잘못 접힌 말과 응집을 방지합니다.
* 중간 상태 : 접는 과정은 종종 여러 중간 상태를 포함하며, 여기서 단백질은 최종적이고 안정적인 형태에 도달하기 전에 다른 형태를 탐색합니다.
* 접이식 깔때기 : 이것은 접이식 과정을 깔때기로 내려가는 여행으로 설명하는 이론적 모델이며, 최종 접힌 상태는 가장 낮은 에너지 지점을 나타냅니다.
3. 열역학적 안정성 :
* 네이티브 스테이트 : 단백질의 접힌 기능적 형태를 본래 상태라고합니다. 자유 에너지를 최소화하는 가장 안정적인 형태입니다.
* 에너지 고려 사항 : 기본 상태는 접힌 구조를 안정화시키는 힘과 단백질의 움직임을 제한하는 엔트로픽 비용 사이의 균형을 나타냅니다.
요약 : 아미노산의 특정 서열은 폴딩 중에 발생하는 상호 작용을 결정하여 특정 저에너지 형태 (고유 상태)를 초래합니다. 이 과정은 샤페론에 의해 안내되며 중간 상태를 포함합니다. 고유 상태는 자유 에너지를 최소화하는 가장 안정적인 형태를 나타냅니다.
중요한 참고 : 1 차 구조는 최종 형태를 지시하지만 다른 요소는 다음을 포함하여 접힘에 영향을 줄 수 있습니다.
* 온도 : 극한의 온도는 단백질 폴딩을 방해 할 수 있습니다.
* pH : pH의 변화는 아미노산의 전하를 변경하여 상호 작용에 영향을 줄 수 있습니다.
* 다른 분자의 존재 : 결합 파트너 또는 기타 분자는 폴딩 과정에 영향을 줄 수 있습니다.
이러한 요인들은 단백질 폴딩이 복잡하고 복잡한 과정 인 이유를 설명하지만, 특정 단백질이 같은 모양으로 일관되게 접어 특정 기능을 초래하는 이유를 설명합니다.
