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단백질이 3 차원으로 만드는 이유는 무엇입니까?

단백질은 아미노산이 서로 상호 작용하는 방식으로 인해 3 차원입니다. 다음은 고장입니다.

1. 빌딩 블록 :아미노산

* 단백질은 긴 사슬의 아미노산으로 구성되어 특정 서열로 연결됩니다.

* 각 아미노산에는 4 개의 그룹에 결합 된 중심 탄소 원자가 있습니다.

* 아미노 그룹 (-NH2)

* 카르 복실 그룹 (-COOH)

* 수소 원자 (-H)

* 사이드 체인 (R 그룹)

2. R 그룹 :형태의 키

* R 그룹은 각 아미노산을 독특하게 만드는 이유입니다. 이 측면 체인은 다음과 같습니다.

* 소수성 : 그들은 물을 피하고 단백질의 내부에서 함께 모이는 경향이 있습니다.

* 친수성 : 그들은 물을 끌어 내고 주변 환경과 상호 작용하여 바깥쪽으로 향하는 경향이 있습니다.

* 충전 : 그들은 긍정적 또는 음전하를 가지고 있으며 다른 청구 그룹과의 상호 작용에 영향을 미칩니다.

* 특별 : 일부 R 그룹은 이황화 결합 형성 또는 화학 반응에 참여하는 것과 같은 고유 한 특성을 가지고 있습니다.

3. 모양으로 접 히기 :상호 작용 구조 구조

* 아미노산 사슬이 자라면서 R 그룹은 서로 상호 작용합니다. 이러한 상호 작용은 단백질이 특정 3 차원 모양으로 접히도록 유도합니다.

* 수소 결합 : 아미노 및 카르복실기와 같은 극성 그룹 사이에서 형태.

* 이온 결합 : 반대로 하전 된 R 그룹 사이의 형태.

* 소수성 상호 작용 : 비극성 R 그룹은 물을 피하기 위해 뭉친다.

* van der waals 세력 : 모든 원자 사이의 약한 매력.

* 이황화 결합 : 시스테인 잔기의 황 원자 사이에 형성되어 구조를 안정화시키는 강력한 링크를 만듭니다.

4. 결과 :복잡한 3D 구조

* 이러한 상호 작용의 상호 작용은 각 단백질에 대해 독특하고 복잡한 3 차원 구조를 초래합니다. 이 구조는 단백질의 기능에 필수적입니다.

* 단백질은 다른 수준의 구조를 가질 수 있습니다.

* 1 차 구조 : 아미노산의 선형 서열.

* 2 차 구조 : 알파 헬리스 및 베타 시트와 ​​같은 로컬 폴딩 패턴.

* 3 차 구조 : 단일 폴리펩티드 사슬의 전체 3 차원 모양.

* 4 차 구조 : 단백질 복합체에서 다수의 폴리펩티드 사슬의 배열.

요컨대 : 아미노산 측쇄의 다양한 특성, 이들의 상호 작용 및 주변 환경의 영향은 모두 단백질의 독특하고 기능적인 3 차원 구조의 형성에 기여합니다.

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