영향에 영향을 미치는 요인 :
* 아미노산의 위치 : 변화된 아미노산이 효소의 활성 부위 또는 다른 분자에 대한 결합 부위와 같은 단백질 기능의 임계 영역에 위치하면 그 충격이 더 큽니다.
* 아미노산 변화의 유형 : 아미노산을 유사한 아미노산 (예를 들어, 두 소수성)으로 대체하는 것은 약간의 영향을 미칠 수 있지만,이를 매우 다른 (예를 들어, 소수성에서 친수성에서 친수성)로 대체하면 상당한 변화가 발생할 수 있습니다.
* 단백질 자체 : 일부 단백질은 전반적인 구조와 기능으로 인해 다른 단백질보다 아미노산 변화가 더 내성되어 있습니다.
가능한 결과 :
1. 모양 변화 :
* 사소한 변화 : 대체 아미노산이 크기가 유사하고 원래의 특성이 비슷한 경우, 단백질은 약간의 구조적 변화 만 경험하여 유연성 또는 안정성에 잠재적으로 영향을 줄 수 있습니다.
* 주요 변화 : 대체 아미노산이 단백질의 국소 구조를 크게 변경하면 접이식을 방해하고 잘못된 3D 모양으로 이어질 수 있으며, 그 기능에 잠재적으로 영향을 줄 수 있습니다.
2. 기능적 변화 :
* 기능 상실 : 아미노산 변화는 표적 분자에 결합하거나 반응을 촉매하거나 다른 단백질과 상호 작용하는 단백질의 능력을 방해하여 기능의 완전한 손실을 초래할 수있다.
* 변경된 기능 : 단백질은 새로운 기능을 얻거나 원래 기능이 수정 될 수 있습니다. 예를 들어, 효소의 활성 부위의 변화는 기질 특이성 또는 촉매 효율을 변화시킬 수있다.
* 안정성 증가 또는 감소 : 변화는 단백질의 안정성에 영향을 줄 수 있으므로 분해 나 집계에 더 취약하거나 반대로 더 안정적으로 만듭니다.
예 :
* 겸상 적혈구 빈혈 : 헤모글로빈의 베타 글로빈 사슬에서 단일 아미노산 치환은 적혈구가 겸상 모양이되어 산소 수송이 손상되고 심각한 건강 결과를 초래합니다.
* 낭포 성 섬유증 : CFTR 단백질에서 단일 아미노산의 결실은 세포막을 가로 질러 염화물 이온을 운반 할 수없는 결함있는 단백질을 초래하여 폐 및 다른 기관에 두꺼운 점액 축적을 유발합니다.
결론 :
단일 아미노산 치환은 유연성의 미묘한 변화에서 기능 상실에 이르기까지 단백질의 형태와 기능에 중대한 결과를 초래할 수 있습니다. 정확한 영향을 예측하려면 특정 아미노산 변화, 위치 및 단백질의 전반적인 구조 및 기능을 고려해야합니다.
