1. 1 차 구조 :
* 펩티드 결합 : 이들은 공유 결합 입니다 그것은 선형 사슬로 아미노산을 함께 연결합니다. 이들은 하나의 아미노산의 카르 복실 그룹과 다음의 아미노기 사이의 탈수 반응에 의해 형성된다.
2. 이차 구조 :
* 수소 결합 : 이들은 펩티드 결합의 N-H 그룹의 수소 원자와 다른 펩티드 결합의 C =O 그룹의 산소 원자 사이에 형성된다. 이 채권은 약 입니다 그러나 알파 헬리스 및 베타 시트와 같은 2 차 구조의 안정성에 총체적으로 기여합니다.
3. 3 차 구조 :
* 수소 결합 : 2 차 구조와 유사하게, 이들은 아미노산의 다양한 극 측 사슬 사이에 형성된다.
* 소수성 상호 작용 : 비극성 측쇄는 단백질의 내부에서 함께 클러스터되어 물과의 접촉을 피합니다. 이러한 상호 작용은 엔트로피에 의해 주도됩니다.
* 이온 결합 : 아미노산의 반대로 하전 된 측쇄 사이의 정전기 인력.
* 이황화 결합 : 두 시스테인 잔기의 황 원자 사이에 형성된 공유 결합. 이러한 결합은 특히 강력하고 단백질의 3 차원 구조를 안정화시키는 데 도움이됩니다.
4. 4 차 구조 :
* 3 차 구조에 존재하는 모든 채권 : 이 수준은 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛) 사이의 상호 작용을 포함한다. 수소 결합, 소수성 상호 작용, 이온 결합 및 이황화 결합과 같은 동일한 결합이 존재하지만, 이제 다른 폴리펩티드 사슬 사이에서 발생합니다.
* 추가 상호 작용 : 4 차 구조는 또한 다른 단백질 분자 간의 상호 작용에 의해 안정화 될 수있다 :
* van der waals 세력 : 비극성 분자 사이의 약한 매력.
* 금속 이온 조정 : 일부 단백질은 금속 이온 (예를 들어, 아연, 철)을 사용하여 특정 아미노산 측쇄와 조정하여 안정성에 기여합니다.
중요한 참고 : 이들 결합의 상대적 강도와 중요성은 특정 단백질에 따라 다릅니다. 그러나, 이들 결합의 전반적인 조합은 단백질의 독특한 3 차원 형태와 그 기능을 결정한다.
