1. 아미노산 서열 : 효소의 주요 구조 인 아미노산 서열은 3 차원 형상의 가장 근본적인 결정 요인이다. 이 서열은 아미노산 사이의 상호 작용을 지시하여 단백질을 특정 형태로 접을 수있게한다.
2. 아미노산 간의 상호 작용 :
* 수소 결합 : 극성 아미노산 측쇄 사이에서 발생하여 접힌 구조를 안정화시킨다.
* 이온 결합 : 반대로 하전 된 아미노산 측쇄 사이의 형태, 전체 형태에 기여한다.
* 소수성 상호 작용 : 비극성 아미노산은 물을 제외하고 폴딩 공정을 유도하는 클러스터링됩니다.
* 이황화 결합 : 시스테인 잔기 사이의 강한 공유 결합, 접힌 구조를 추가로 안정화시킨다.
3. 샤페론 단백질 : 이 특수화 된 단백질은 잘못 접힌다 및 응집을 방지함으로써 적절한 폴딩을 돕는다. 그들은 초기 폴리펩티드 사슬이 올바르게 접을 수있는 보호 환경을 제공합니다.
4. 환경 적 요인 :
* 온도 : 고온은 상호 작용의 섬세한 균형을 방해하여 변성과 모양의 손실을 유발할 수 있습니다.
* pH : 극도의 pH 값은 아미노산 측쇄의 이온화 상태를 변경하여 폴딩 과정을 방해 할 수 있습니다.
* 용매 : 효소를 둘러싼 용매 (일반적으로 물)는 아미노산 사이의 상호 작용에 영향을 미치고 최종 형태에 기여합니다.
5. 번역 후 수정 : 번역 후, 일부 효소는 인산화 또는 글리코 실화와 같은 변형을 겪습니다. 이러한 변형은 효소의 전하 분포와 모양을 변경하여 활성에 영향을 줄 수 있습니다.
모양의 중요성 :
효소의 특정 3 차원 모양은 그 기능에 중요합니다. 그것은 효소가 기질에 결합하는 영역 인 활성 부위를 만듭니다. 활성 부위의 형상은 기판 (들)의 모양을 보완하여 특정 상호 작용과 효율적인 촉매를 허용합니다. 효소 모양의 변화는 이러한 상호 작용을 방해하고 활동 상실로 이어질 수 있습니다.
요약하면, 효소의 3 차원 형태는 복잡한 요인의 상호 작용으로, 모두 특정 촉매 활성을 가능하게하는 독특한 구조를 만들기 위해 함께 협력합니다.
