1. 아미노산 다양성 :
* 20 개의 고유 한 빌딩 블록 : 단백질은 각각 독특한 화학적 특성을 가진 20 개의 다른 아미노산으로 구축됩니다. 이 다양한 툴킷은 방대한 배열의 잠재적 조합을 허용합니다.
* 측쇄 변형 : 각 아미노산에는 다른 아미노산 및 주변 환경과의 상호 작용에 영향을 미치는 고유 한 "측쇄"가 있습니다. 이러한 상호 작용은 단백질 폴딩을 유도하고 최종 구조에 기여합니다.
2. 폴딩 및 형태 :
* 동적 프로세스 : 단백질 폴딩은 정적 과정이 아니라 역동적 인 과정입니다. 폴리펩티드 사슬은 지속적으로 다른 형태를 탐색하여 가장 안정적인 배열을 검색합니다.
* 비공유 상호 작용 : 최종 구조는 수소 결합, 이온 결합, 반 데르 발스 힘 및 소수성 상호 작용을 포함한 약한 비공유 상호 작용에 의해 안정화된다. 이러한 상호 작용은 끊임없이 변동하여 단백질 구조에서 약간의 유연성을 허용합니다.
3. 기능 요구 사항 :
* 특이성과 다양성 : 단백질의 복잡한 구조는 그 기능을 지시합니다. 측쇄 및 상호 작용을 포함하여 아미노산의 특이 적 배열은 단백질의 결합 부위, 촉매 활성 및 다른 분자와의 상호 작용을 결정한다.
* 적응성 : 복잡성은 단백질이 변화하는 환경에 적응하고 촉매 반응에서 분자 수송에 이르기까지 다양한 기능을 수행하고 구조적지지를 제공 할 수있게한다.
4. 구조 수준 :
* 1 차 구조 : 단백질에서 아미노산의 서열. 이 선형 시퀀스는 모든 후속 구조 수준을 결정합니다.
* 2 차 구조 : 알파-헬리스 및 베타 시트와 같은 폴리펩티드 체인 내의 국소 폴딩 패턴. 이들 구조는 골격 원자 사이의 수소 결합에 의해 안정화된다.
* 3 차 구조 : 단일 폴리펩티드 사슬의 전체 3 차원 모양. 그것은 아미노산의 측쇄 사이의 상호 작용, 도메인과 접힘을 형성합니다.
* 4 차 구조 : 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)의 기능성 단백질 복합체로의 배열.
5. 샤페론 및 폴딩 경로 :
* 접힘 지원 : 단백질은 자발적으로 접지 않습니다. Cellular Chaperones는 접는 과정을 안내하여 잘못 접하는 및 집계를 방지하는 데 도움이됩니다.
* 다중 폴딩 경로 : 단백질 폴딩을위한 여러 경로가있을 수 있으며, 환경은 최종 구조에 영향을 줄 수 있습니다.
본질적으로, 단백질의 복잡한 구조는 구성 아미노산의 화학적 특성, 접는 힘 및 충족해야 할 기능적 요구 사항 사이의 섬세한 균형의 결과입니다. 이러한 복잡성은 단백질이 살아있는 유기체에서 수많은 필수 작업을 수행 할 수있게합니다.
