1. 특이성 및 활성 사이트 :
* 단백질은 활성 부위라고 불리는 특정 포켓으로 복잡한 3 차원 모양으로 접을 수 있습니다. 이 활성 부위는 표적 분자 (기판)의 모양에 완벽하게 맞아 매우 구체적인 상호 작용 및 반응을 허용합니다.
2. 유연성 및 형태 변화 :
* 단백질은 유연한 분자이며 환경 신호에 따라 모양을 바꿀 수 있습니다. 이것은 활성 부위가 기판 결합시 형성을 변화시켜 반응을 향상시키는 유도 적합을 허용한다.
3. 다양한 아미노산 측쇄 :
* 단백질은 각각 독특한 화학적 특성을 가진 20 개의 다른 아미노산으로 구축됩니다. 이러한 다양성은 단백질이 다양한 화학 환경을 갖는 다양한 활성 부위를 만들어 다양한 생화학 적 반응을 촉진 할 수있게한다.
4. 촉매 전력 :
* 활성 부위 내의 아미노산 측쇄는 화학 반응에 직접 참여할 수 있으며, 반응 속도를 높이기 위해 촉매로 작용할 수 있습니다.
* 전이 상태 안정화
* 대체 반응 경로 제공
* 최적의 상호 작용을위한 배향 기판
5. 규제 및 통제 :
* 단백질은 다음과 같은 다양한 메커니즘에 의해 조절 될 수 있습니다.
* 알로 스테 릭 조절 :활성 부위 이외의 부위에서 분자의 결합은 효소 활성에 영향을 줄 수 있습니다.
* 공유 변형 :화학 그룹의 첨가 또는 제거는 효소 활성을 변화시킬 수 있습니다.
* 피드백 억제 :반응의 산물은 반응 속도를 제어하여 그것을 생성 한 효소를 억제 할 수 있습니다.
요약 : 단백질의 복잡한 구조, 유연성 및 화학적 다양성은 효소의 역할에 이상적이며, 생화학 적 반응의 특이적이고 효율적이며 고도로 조절 된 촉매력을 허용합니다.
