1. 아미노산 서열 :
* 1 차 구조 : 이것은 유전자 코드에 의해 지시 된 아미노산의 선형 서열입니다. 아미노산의 특정 순서는 단백질의 최종 형태의 주요 결정 요인이다.
* r 그룹 : 각 아미노산의 독특한 측쇄 (R- 그룹)는 단백질의 전체 형태와 상호 작용에 기여합니다. 일부 R- 그룹은 소수성이며 단백질의 내부에 묻히는 것을 선호하는 반면, 다른 R 그룹은 친수성이며 수성 환경에 노출되는 경향이 있습니다.
2. 아미노산 간의 상호 작용 :
* 수소 결합 : 수소 결합은 극성 아미노산과 물 사이, 또는 상이한 극성 아미노산 사이에 형성됩니다.
* 이온 결합 : 이들은 반대로 하전 된 아미노산 사이에서 발생합니다.
* 소수성 상호 작용 : 비극성 아미노산은 물과의 접촉을 피하기 위해 함께 모여 단백질 내에서 소수성 코어를 생성하는 경향이 있습니다.
* 이황화 다리 : 시스테인 잔기 사이의 공유 결합은 단백질 구조를 안정화시키는 강한 링크를 만듭니다.
3. 환경 적 요인 :
* 온도 : 고온은 약한 결합을 방해하고 단백질이 변성을 유발할 수 있습니다 (모양을 잃음).
* pH : 극도의 pH는 이온 결합을 방해하고 아미노산의 전하에 영향을 미쳐 단백질의 모양을 변경할 수 있습니다.
* 소금 농도 : 높은 염 농도는 또한 이온 상호 작용을 방해하고 변성을 유발할 수 있습니다.
* 다른 분자의 존재 : 보조 인자 또는 기질과 같은 다른 분자의 존재는 단백질의 특정 부위에 결합하여 그 형태에 영향을 줄 수 있습니다.
4. 샤페론 단백질 :
* 폴딩 지원 : 이 단백질은 보호 환경을 제공하고 접는 과정을 안내함으로써 다른 단백질이 올바르게 접히는 데 도움이됩니다.
5. 번역 후 수정 :
* 화학적 변형 : 인산화 또는 글리코 실화와 같은 이러한 변형은 단백질의 모양과 기능을 변화시킬 수 있습니다.
단백질 모양의 결과 :
* 특이성 : 단백질의 독특한 형태는 기질, 효소 또는 다른 단백질과 같은 다른 분자와 특이 적으로 상호 작용할 수있게한다.
* 기능 : 단백질의 모양은 생물학적 기능을 결정합니다. 예를 들어, 효소는 기질에 맞는 특정 활성 부위를 가지고있어 반응을 촉매 할 수 있습니다.
* 안정성 : 단백질의 올바른 모양은 안정성과 변성에 저항하는 능력에 중요합니다.
단백질의 모양이 정적이 아님을 이해하는 것이 중요합니다. 환경 적 요인이나 다른 분자와의 상호 작용에 따라 역동적이고 변화 할 수 있습니다. 이 유연성은 종종 단백질이 기능을 수행하는 데 필수적입니다.
