1. 아미노산 서열 :
* 20 개의 고유 한 빌딩 블록 : 단백질은 각각 독특한 화학적 특성을 갖는 20 개의 다른 아미노산으로 구성됩니다. 이 다양성은 수많은 가능한 조합을 허용합니다.
* 선형 체인 : 이들 아미노산은 선형 사슬에 연결되며, 이들 아미노산 (서열)의 순서는 단백질의 1 차 구조를 결정한다. 시퀀스의 작은 변화조차도 최종 형태의 상당한 변화를 초래할 수 있습니다.
2. 아미노산 간의 상호 작용 :
* 폴딩 및 형태 : 1 차 구조는 아미노산 사이의 상호 작용으로 인해 복잡한 3 차원 모양 (형태)으로 접 힙니다. 이러한 상호 작용에는 다음이 포함됩니다.
* 수소 결합 : 극 그룹 사이에 형성되는 약한 결합.
* 이온 결합 : 반대로 청구 된 그룹 간의 관광 명소.
* 소수성 상호 작용 : 비극성 아미노산은 물을 피하기 위해 함께 모입니다.
* 이황화 다리 : 시스테인 잔기 사이의 강한 공유 결합.
* 2 차 구조 : 1 차 구조는 알파 나선 및 베타 시트와 같은 2 차 구조라고하는 국소 패턴으로 접 힙니다. 이들 구조는 수소 결합에 의해 안정화된다.
* 3 차 구조 : 폴리펩티드 사슬의 전체 3 차원 배열을 3 차 구조라고한다. 이 구조는 아미노산의 측쇄 사이의 상호 작용에 의해 더 안정화된다.
* 4 차 구조 : 일부 단백질은 서로 연관시키는 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)으로 구성됩니다. 이 서브 유닛의 배열을 4 차 구조라고합니다.
3. 환경 적 요인 :
* pH, 온도 및 용매 : 단백질이 존재하는 환경은 접힘과 안정성에 영향을 줄 수 있습니다. pH, 온도 또는 특정 용매의 존재의 변화는 단백질의 모양을 유지하는 상호 작용의 섬세한 균형을 방해 할 수 있습니다.
4. 유연성과 역학 :
* 강성 구조가 아님 : 단백질은 정적 강성 구조가 아닙니다. 그들은 역동적이고 끊임없이 변동하고 변화하는 모양입니다. 이러한 유연성을 통해 기능을 수행하고 변화하는 조건에 적응할 수 있습니다.
5. 생물학적 기능 :
* 모양은 기능 : 각 단백질의 독특한 모양은 특정 기능에 중요합니다. 단백질의 모양은 특정 분자에 결합하고, 화학 반응을 촉진하고, 수송 물질을 운반하며, 구조적지지를 제공하며, 다른 많은 기능을 제공 할 수 있습니다.
요약 : 거의 무제한의 다양한 단백질 모양은 아미노산의 독특한 조합, 이들 아미노산 사이의 복잡한 상호 작용 및 주변 환경의 영향으로부터 발생한다. 각 단백질의 모양은 특정 생물학적 기능을 수행하도록 정확하게 맞춤화됩니다.
