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인산화에 의해 조절되는 단백질의 활성은?

인산화에 의해 조절되는 단백질의 활성은 몇 가지 요인에 달려 있습니다.

1. 특정 인산화 부위 :

* 위치 : 단백질 구조 내의 인산화 부위의 위치는 중요합니다. 그것은 단백질의 형태, 다른 분자와의 상호 작용 및 효소 활성에 영향을 줄 수 있습니다.

* 아미노산 : 특정 아미노산은 인산화 된 (일반적으로 세린, 트레오닌 또는 티로신)도 그 효과에 영향을 미칩니다.

2. 인산화 상태 :

* 인산화 된 대 인산화되지 않은 : 인산화는 특정 단백질 및 부위에 따라 단백질의 기능을 활성화하거나 억제 할 수 있습니다.

* 인산화 정도 : 일부 단백질은 다수의 인산화 부위를 가지고 있으며, 인산화 된 부위의 수는 단백질의 활성을 추가로 미세 조정할 수있다.

3. 키나제 및 포스파타제는 관련이있다 :

* 키나제 : 단백질에 인산염 그룹을 첨가하는 키나제는 특정 인산화 부위를 결정하고 전체 효과에 영향을 줄 수 있습니다.

* 포스파타제 : 인산염 그룹을 제거하는 포스파타제는 인산화 사건의 지속 시간 및 단백질의 활성을 제어합니다.

4. 세포 맥락 :

* 다른 규제 메커니즘 : 인산화는 종종 다른 번역 후 변형, 단백질-단백질 상호 작용 및 세포 신호 전달 경로를 포함하여 복잡한 조절 메커니즘 네트워크의 일부입니다.

* 세포 환경 : 다른 분자의 농도, 특정 보조 인자의 존재 및 세포의 전체 상태와 같은 요인은 또한 단백질의 활성에 대한 인산화의 영향에 영향을 줄 수 있습니다.

요약 :

인산화에 의해 조절되는 단백질의 활성은 특정 인산화 부위, 인산화 상태, 관련된 키나제 및 포스파타제 및 세포 맥락 사이의 복잡한 상호 작용이다. 광범위한 셀룰러 함수를 조절하는 데 필수적인 매우 구체적이고 세밀하게 조정 된 프로세스입니다.

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