단백질의 폴딩 구조 :사슬에서 기능으로의 여정
단백질은 조직에서 촉매 반응에 이르기까지 다양한 기능을 수행하는 세포의 작업자입니다. 이러한 작업을 수행하는 능력은 선형 아미노산 사슬의 폴딩에서 발생하는 3 차원 구조에 따라 다릅니다.
다음은 단백질의 주요 폴딩 구조의 고장입니다.
1. 1 차 구조 : 이것은 단순히 단백질 사슬에서 아미노산의 서열 인 가장 간단한 수준입니다. 아미노산을 나타내는 각 비드의 구슬 문자열로 상상해보십시오. 이 서열은 단백질을 코딩하는 유전자에 의해 결정된다.
2. 이차 구조 : 여기서, 폴리펩티드 사슬은 골격 원자 사이의 수소 결합에 의해 안정화 된 반복 구조로 정기적으로 접기 시작한다. 두 가지 주요 이차 구조는 다음과 같습니다.
* 알파-헬릭스 : 이 구조는 코일 스프링과 비슷하며 폴리펩티드 체인은 그 자체로 비틀어집니다.
* 베타 시트 : 이 구조는 수소 결합에 의해 함께 유지되는 2 개 이상의 폴리펩티드 세그먼트에 의해 형성된다.
3. 3 차 구조 : 이것은 아미노산 측쇄 사이의 상호 작용에 의해 결정되는 단일 폴리펩티드 사슬의 전체 3 차원 형상이다. 이러한 상호 작용에는 다음이 포함됩니다.
* 소수성 상호 작용 : 비극성 측쇄는 물과의 접촉을 피하면서 함께 클러스터링하는 경향이 있습니다.
* 이온 결합 : 하전 된 측쇄는 정전기 상호 작용을 형성 할 수 있습니다.
* 수소 결합 : 극 측 사슬은 서로 또는 주변 물 분자와 수소 결합을 형성 할 수 있습니다.
* 이황화 결합 : 2 개의 시스테인 잔기는 공유 결합을 형성하여 구조를 안정화시킬 수 있습니다.
4. 4 차 구조 : 이것은 단백질 복합체에서 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)의 배열을 지칭한다. 각 서브 유닛은 자체 3 차 구조를 가질 수 있으며, 상호 작용하여 최종 기능성 단백질을 형성합니다. 이 수준의 구조는 헤모글로빈과 같은 많은 단백질에서 발견됩니다.
접힘에 영향을 미치는 요인 :
* 아미노산 서열 : 다른 아미노산은 상호 작용에 영향을 미치는 특성이 다르기 때문에 1 차 구조는 접힘 패턴을 지시합니다.
* 샤페론 : 이 특수화 된 단백질은 올바른 폴딩을 돕고 잘못 접힌다 및 응집을 방지합니다.
* 세포 환경 : 온도, pH 및 다른 분자의 존재와 같은 요인은 단백질 폴딩에 영향을 줄 수 있습니다.
접는 것의 중요성 :
* 기능 : 단백질의 특정 3 차원 구조는 그 기능을 결정합니다. 접이식의 작은 변화조차도 활동을 방해 할 수 있습니다.
* 안정성 : 올바른 폴딩은 단백질이 안정적이고 분해에 내성이되도록합니다.
* 질병 : 오해 부는 것은 알츠하이머와 파킨슨의 다양한 질병으로 이어질 수 있습니다.
단백질 폴딩을 이해하는 것은 생물학적 시스템 기능을 이해하고 단백질 관련 질환에 대한 요법을 개발하는 데 중요합니다. 과학자들은 X- 선 결정학 및 NMR 분광법과 같은 기술을 사용하여 이러한 복잡한 구조를 시각화하여 단백질 폴딩의 복잡성을 지속적으로 연구하고 있습니다.
