아미노산 차트

핵심 개념

이 튜토리얼에서는 중요한 생화학 적 특성과 함께 20 개의 아미노산 구조에 대해 배우게됩니다.

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아미노산

아미노산은 폴리펩티드 및 단백질의 빌딩 블록입니다. 그것들은 우리 몸의 중요한 부분이며 단백질 합성과 같은 많은 과정을 지원합니다. 각각의 아미노산에서, 아미노기 및 카르 복실 산기가 탄소에 부착된다. 그러나 아미노산은 R 그룹의 조성에 기초하여 서로 다릅니다.

20 개의 아미노산은 모든 단백질을 구성합니다. 반복하려면 구조의 유일한 차이점은 R 그룹입니다. 가장 단순하거나 가장 작은 아미노산은 글리신입니다. 특히, 글리신은 수소가 R 그룹으로서 수소를 갖는다. 그들의 다른 측쇄는 전하, 소수성 (물과 반응하는 방법) 및 극성으로 분류됩니다. 결과적으로,이 세 가지 특성은 폴리펩티드 및 단백질 내에서 주변 환경과 상호 작용하는 방식에 영향을 미칩니다. 이것은 또한 단백질의 3D 구조 및 특성에 영향을 미칩니다.

아미노산 차트

아래 차트에는 21 개의 아미노산이 있습니다. 그러나 셀레 노시 슈타인은 단백질에있는 20 개의 필수 아미노산의 일부가 아닙니다.

아미노산 측쇄

아미노산 소수성 측쇄

아래의 아미노산은 모두 사이드 체인을 가지고있어 소수성으로 만듭니다. 이 속성은 그들을“물을 두려워”하거나 물에 용해시킬 수 없게 만듭니다.

알라닌 (ALA)는 최초의 소수성 아미노산이며 반응성이 낮습니다. 이 속성은 Alanine이 똑같이 유연하고 신축성이있는 길쭉한 구조를 만들 수 있습니다.

발린 (Val)은 우리 몸 안에서 더 간단한 화합물로 분해 될 수 있습니다.

isoleucine (Ile)에 포함 된 단백질의 3 차 구조가 결정될 때 중요합니다.

류신 (Leu)는 신체 내의 더 간단한 화합물로 분해되는 발린과 유사합니다. 그러나 효소의 사용을 통해 저하된다.

메티오닌 (Met) 간에 지방 축적을 방지하고 폐기물과 독소를 해독합니다.

페닐알라닌 (Phe)는 신체 내에서 티로신으로 분해 될 수 있습니다.

Tryptophan (TRP)는 인간의 장에서 분해 될 수 있습니다. 또한 비타민 B3로 전환 할 수 있습니다.

티로신 (TYR)는 또한 우리 몸의 중요한 호르몬의 중요한 선구자입니다. 부신 호르몬 (에피네프린 및 노르 에피네프린), 갑상선 호르몬 (티록신) 및 멜라닌 (모발 및 피부 안료를 담당) 내에 있습니다. 페닐알라닌은 티로신을 생성합니다.

아미노산 중성 측쇄

아래의 아미노산은 모두 극성 중립 인 측쇄를 가지고 있습니다. 이것은 그들의 측쇄가 산성이거나 기본적이지 않음을 의미합니다.

asparagine (ASN)는 우리 몸에서 암모니아 (독성 화학 물질)를 제거 할 책임이 있습니다.

글루타민 (GLN)은 우리 몸에서 가장 풍부한 아미노산이며 여러 기능을 수행합니다. 그것은 우리 몸에서 독성 암모니아와 요소를 조절할 책임이 있습니다. 글루타민이 독성 암모니아를 제거 할 수있는 이유는 카르 복실 측 사슬이 암모니아의 공여체 및 수용자 역할을 할 수 있기 때문입니다 (이것은 우리 몸에서 암모니아의 안전한 수송을 허용합니다).