이전의 연구에 따르면 에볼라 바이러스의 NP는 수명주기 동안 다수의 형태 변화를 겪는 매우 역동적 인 단백질임을 보여 주었다. 그러나, 이러한 구조적 변화의 기본 분자 메커니즘은 완전히 이해되지 않았다.
최근의 연구에서, 오스틴의 텍사스 대학교 (University of Texas)의 연구원들은 계산 방법을 사용하여 에볼라 바이러스 NP의 구조적 역학을 조사했습니다. 그들의 연구 결과에 따르면 NP는 다른 도메인 사이의 수소 결합 및 염 브릿지 네트워크에 의해 안정화된다는 것을 보여준다. 이 상호 작용 네트워크는 기능적 형태의 NP를 유지하는 데 도움이되고 전개되는 것을 방지합니다.
연구원들은 또한 NP가 숙주 프로테아제 푸린에 의해 단백질 분해 절단에 취약하다는 것을 발견했다. NP의 푸린 절단은 단백질의 다수의 형태 적 변화를 유발하여 뉴 클레오 캡시드로부터 바이러스 RNA의 방출을 유발한다.
이러한 발견은 에볼라 바이러스 NP의 형태 역학을 조절하는 분자 메커니즘에 대한 새로운 통찰력을 제공합니다. 이 정보는 NP를 목표로하고 바이러스의 복제를 방지하기위한 새로운 치료 전략을 개발하는 데 사용될 수 있습니다.
이 연구는 저널 "The Journal of Physical Chemistry B"에 발표되었습니다.
