1. 비극성, 지방족 측쇄 :
- 글리신 (Gly, G) : 가장 작은 아미노산, 비극성, 유연성.
- Alanine (Ala, a) : 작고 비극성, 소수성.
- 프롤린 (pro, p) : 순환 구조는 유연성, 비극성을 제한합니다.
- Valine (Val, V) : 분지, 비극성, 소수성.
- Leucine (Leu, L) : 분지, 비극성, 소수성.
- 이소 러신 (Ile, I) : 분지, 비극성, 소수성.
- 메티오닌 (Met, M) : 황, 비극성, 소수성을 함유합니다.
이들 아미노산은 수성 환경에서 멀리 떨어진 단백질 내부 내에 묻힌 경향이있다. 그들은 단백질 구조를 안정화시키는 소수성 상호 작용에 기여합니다.
2. 극성, 충전되지 않은 측쇄 :
- 세린 (ser, s) : 히드 록실 그룹 (-OH), 극성, 친수성.
- Threonine (thr, t) : 히드 록실 그룹 (-OH), 극성, 친수성.
- 시스테인 (cys, c) : 폴라, 이황화 다리를 형성 할 수있는 설페이드릴 그룹 (-sh)을 포함합니다.
- 아스파라긴 (ASN, N) : 아미드 그룹 (-conh2), 극성, 친수성.
- 글루타민 (GLN, Q) : 아미드 그룹 (-conh2), 극성, 친수성.
이들 아미노산은 종종 단백질의 표면에서 발견되며, 물 분자와 상호 작용한다. 또한 수소 결합을 형성하여 단백질 구조 및 기능에 기여할 수 있습니다.
3. 방향족 측쇄 :
- 페닐알라닌 (Phe, F) : 방향족 고리, 비극성, 소수성.
- 티로신 (Tyr, y) : 극성, 히드 록실 그룹 (-OH)을 갖는 방향족 고리는 수소 결합에 참여할 수있다.
- Tryptophan (trp, w) : 인돌 그룹, 비극성, 소수성을 갖는 방향족 고리.
방향족 아미노산은 UV 광을 흡수하고 소수성 상호 작용에 참여하는 능력을 통해 단백질 구조 및 기능에 기여합니다.
4. 음전 하전 (산성) 측쇄 :
- 아스파 테이트 (ASP, D) : 생리 학적 pH에서 음으로 하전 된 카르 복실 그룹 (-COO-)을 함유한다.
- 글루타메이트 (Glu, e) : 생리 학적 pH에서 음으로 하전 된 카르 복실 그룹 (-COO-)을 함유한다.
이들 아미노산은 종종 정전기 상호 작용에 관여하며 효소 반응에서 촉매로서 작용할 수있다.
5. 양으로 하전 (기본) 측쇄 :
- Lysine (lys, k) : 생리 학적 pH에서 양으로 하전 된 아미노기 (-NH3+)를 함유한다.
- 아르기닌 (Arg, R) : 생리 학적 pH에서 양으로 하전 된 구아니 디늄 그룹 (-NH-C (NH2) 2+)를 함유한다.
- 히스티딘 (His, H) : Imidazole 그룹을 함유하고 있으며 pH에 따라 양으로 하전되거나 중립적 일 수 있습니다.
기본 아미노산은 정전기 상호 작용에 참여하고 수소 결합을 형성 할 수 있습니다. 히스티딘의 고유 한 PKA 값은 단백질, 특히 활성 효소에서 완충제 역할을 할 수있게한다.
참고 :
-이 그룹화는 항상 단단한 것은 아니며 일부 아미노산은 여러 범주에서 특성을 나타낼 수 있습니다.
- 측쇄의 특성은 pH 및 국소 환경과 같은 요인에 의해 영향을받을 수 있습니다.
-이 그룹을 이해하면 단백질 구조, 기능 및 상호 작용을 예측하는 데 도움이됩니다.
