극성은 복잡합니다 :
* 아미노산 측쇄 : 아미노산 서열의 극성은 주로 측쇄 에 의해 결정된다. 아미노산의. 일부 측쇄는 극성 (친수성)이고 다른 측쇄는 비극성 (소수성)입니다.
* 2 차 구조 : 알파 헬리스 및 베타 시트와 같은 2 차 구조는 수소 결합 에서 발생합니다. 아미노산의 골격 원자 사이. 이 수소 결합은 측쇄 자체의 극성을 직접 변화시키지 않습니다.
2 차 구조가 극성에 영향을 줄 수있는 방법 :
* 소수성 상호 작용 : 2 차 구조는 그룹 소수성 측쇄를 함께 도울 수 있습니다 단백질의 핵심 내에서, 용매에 극 측 사슬을 노출시키는 동시에. 이것은 단백질 표면의 전반적인 극성을 증가시킬 수 있습니다.
* 수소 결합 네트워크 : 2 차 구조에서의 수소 결합은 또한 새로운 극성 상호 작용을 생성 할 수 있습니다 단백질 내에서 전체 극성에 영향을 미칩니다.
키 포인트 :
* 간단한 비교가 아닙니다. 아미노산 서열과 2 차 구조는 단백질의 전반적인 극성에 기여합니다.
* 2 차 구조는 극면 체인이 환경에 노출되는 방식에 영향을 줄 수 있습니다. 단백질의 전반적인 극성을 잠재적으로 증가시킵니다.
결론적으로, 하나는 다른 것보다 "더 극성"이라고 말하는 것은 지나치게 단순화된다. 두 요인 모두 단백질의 전반적인 극성에 기여합니다.
