프로 테아 좀 구조 :
-M. tuberculosis 20s proteasome :M. tuberculosis의 20S 프로 테아 좀은 두 개의 쌓인 헵 타머 링으로 구성되어 배럴 모양의 구조를 형성합니다. 각각의 고리는 7 개의 동일한 β- 서브 유닛을 함유하며, 중심 촉매 챔버를 형성하기 위해 조립한다.
- 진핵 생물 26S 프로 테아 좀 :진핵 생물 26S 프로 테아 좀은 양쪽 끝의 조절 입자와 함께 20S 코어 입자로 구성된 더 복잡합니다. 19S 및 11S 조절제로 알려진 조절 입자는 기질 인식, 전개 및 분해에서 중요한 역할을합니다.
단백질 분해 활성 :
-M. tuberculosis 20s proteasome :M. tuberculosis의 20S 프로 테아 좀은 엔도 펩 티다 제 및 카르복시 펩 티다 제 활성을 모두 나타냅니다. 엔도 펩 티다 제는 단백질 기질 내의 펩티드 결합을 절단하는 반면, 카르복시 펩 티다 제는 C- 말단으로부터 아미노산을 제거한다.
- 진핵 생물 26S 프로 테아 좀 :진핵 생물 26S 프로 테아 좀은 주로 내부 펩티드 결합을 절단하는 내피 펩 티다 제로서 기능한다. Carboxypeptidase 활성은 일반적으로 26S 프로 테아 좀과 관련이 없습니다.
기판 특이성 :
-M. tuberculosis 20s proteasome :M. tuberculosis 20s proteasome의 기질 특이성은 완전히 이해되지 않지만 진핵 생물 프로 테아 좀과 구별된다. M. tuberculosis의 20S 프로 테아 좀은 세포 과정에 관여하는 다양한 단백질을 분해 할 수있는 더 넓은 기질 특이성을 갖는 것으로 여겨진다.
- 진핵 생물 26S 프로 테아 좀 :진핵 생물 26S 프로 테아 좀은 유비퀴틴 태그로 표시된 특정 기질을 인식하고 분해합니다. 작은 단백질 인 유비퀴틴은 표적 단백질에 공유 부착되어 26S 프로 테아 좀에 의한 분해를 신호한다.
세포 조절 :
-M. tuberculosis 20s proteasome :M. tuberculosis 20s proteasome의 조절은 잘 연구되지 않았습니다. 진핵 생물 26S 프로 테아 좀에서 관찰 된 정교한 조절 메커니즘이 부족하다.
- 진핵 생물 26S 프로 테아 좀 :진핵 생물 26S 프로 테아 좀은 다양한 세포 신호 및 메커니즘에 의해 엄격하게 조절된다. 유비퀴틴 화 과정 및 조절 입자에 의한 후속 인식은 세포 요구에 반응하여 선택적 단백질 분해를 보장한다.
요약하면, M. tuberculosis 및 진핵 세포는 단백질 분해를 위해 프로 테아 좀 시스템을 사용하지만, M. tuberculosis의 20S 프로 테아 좀은 뚜렷한 구조적, 기능적 및 조절 특징을 나타낸다. 이러한 차이를 이해하는 것은 M. 결핵에서 프로 테아 좀을 대상으로하는 잠재적 치료 전략을 개발하는 데 필수적이며, 궁극적으로 결핵과의 싸움에 기여합니다.
