1. 아미노산 서열 (1 차 구조) : 이것은 기본 빌딩 블록입니다. 폴리펩티드 사슬에서 아미노산의 특정 순서는 모든 후속 구조 수준을 지시한다. 각 아미노산은 상호 작용과 폴딩에 영향을 미치는 고유 한 특성 (크기, 전하, 소수성)을 가지고 있습니다.
2. 수소 결합 : 아미노산 측쇄와 펩티드 골격 사이의 주요 상호 작용. 이 본드는 알파 헬리스 및 베타 시트와 같은 2 차 구조를 안정화시키는 데 도움이됩니다.
3. 소수성 상호 작용 : 비극성 아미노산은 수성 환경에서 멀리 떨어진 단백질 내부에서 함께 모이자하는 경향이 있습니다. 이로 인해 접이식을 유발하고 소수성 코어를 만듭니다.
4. 정전기 상호 작용 : 하전 된 아미노산 (이온 상호 작용)은 서로를 끌어들이거나 격퇴하여 단백질 모양과 안정성에 영향을 미칩니다.
5. 반 데르 발스 상호 작용 : 단백질의 모든 원자 사이의 약한 단거리 명소는 전반적인 안정성에 기여합니다.
6. 이황화 결합 : 시스테인 잔기 사이의 공유 결합은 특히 세포 외 단백질에서 단백질 구조를 안정화시키는 강한 연계를 생성 할 수있다.
7. 용매와의 상호 작용 (물) : 주변 환경 (예 :물, 지질)은 특정 아미노산과의 상호 작용을 선호함으로써 단백질 폴딩 및 형태에 영향을 줄 수 있습니다.
8. 샤페론 : 적절한 단백질 폴딩을 돕는 세포 단백질, 응집 및 미스 폴딩을 방지합니다.
9. 번역 후 수정 : 번역 후 화학적 변형은 단백질 구조 및 기능을 변화시킬 수 있습니다. 예는 인산화, 글리코 실화 및 아세틸 화를 포함한다.
10. 온도 및 pH : 이러한 요인들은 단백질 구조를 유지하는 힘의 섬세한 균형을 방해 할 수 있습니다.
계층 구조 :
* 1 차 구조 : 아미노산의 선형 서열.
* 2 차 구조 : 펩티드 골격 내에서 수소 결합에 의해 형성된 알파-헬리스 및 베타 시트와 같은 국소 폴딩 패턴.
* 3 차 구조 : 측쇄 사이의 상호 작용으로 인해 발생하는 단일 폴리펩티드 사슬의 전체 3 차원 모양.
* 4 차 구조 : 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)의 기능성 단백질 복합체로의 배열.
단백질 구조에 영향을 미치는 인자는 단단히 얽혀 있으며, 하나의 변화는 전체 단백질의 형태와 기능에 영향을 줄 수 있습니다. 이 복잡한 상호 작용은 단백질이 살아있는 유기체에서 다양한 역할을 수행하도록합니다.
