내부 요인 :
* 아미노산 서열 : 효소의 주요 구조 인 아미노산 서열은 3 차원 모양을 지시한다. 돌연변이 또는 유전 적 변화로 인한 아미노산 서열의 변화는 효소의 구조와 그 활성을 변화시킬 수있다.
* 이황화 결합 : 시스테인 잔기 사이의 이러한 결합은 효소의 3 차 구조를 안정화시킬 수있다. 이황화 결합의 수 또는 위치의 변화는 효소의 모양에 영향을 줄 수 있습니다.
* 수소 결합, 이온 상호 작용, 소수성 상호 작용 : 이 힘은 단백질 구조의 폴딩 및 안정성에 기여합니다. 이러한 상호 작용의 파괴는 효소의 모양을 변화시킬 수 있습니다.
* 번역 후 수정 : 인산화 또는 글리코 실화와 같은 단백질 합성 후 변형은 효소의 구조 및 활성에 영향을 줄 수 있습니다.
외부 요인 :
* 온도 : 효소는 활동을위한 최적의 온도 범위를 갖습니다. 극한 온도는 효소를 활성 모양으로 유지하는 상호 작용의 섬세한 균형을 방해하여 변성 (전개)과 기능 상실로 이어질 수 있습니다.
* pH : 각 효소는 최적의 pH 범위를 갖는다. 이 범위로부터의 편차는 효소 내에서 이온 상호 작용과 수소 결합을 방해하여 구조와 활성을 변경할 수있다.
* 기질 농도 : 기질의 존재는 효소의 모양을 변화시키지 않지만, 높은 기질 농도는 효소를 포화시켜 전체 형태의 변화를 유발할 수 있습니다.
* 억제제 : 경쟁 억제제는 효소의 활성 부위에 결합하여 기질 결합을 방지하고 그 형태를 변경시킨다. 비경쟁 억제제는 효소의 상이한 부위에 결합하여 활성 부위에 영향을 미치는 형태 변화를 유발한다.
* 활성화 자 : 일부 효소는 보조 인자 (비 단백질 분자) 또는 코엔자임 (유기 분자)이 기능하기 위해 필요합니다. 이 분자는 효소에 결합하고 형태 변화를 유도하여 적절한 기능을 가능하게합니다.
* denaturants : 강산, 염기, 세제 또는 중금속과 같은 이들 제제는 효소의 구조를 함께 유지하는 약한 결합을 방해하여 변성으로 이어진다.
구조는 함수를 결정한다는 것을 기억하는 것이 중요합니다 효소에서. 효소의 형태의 모든 변화는 기질에 결합하고 반응을 촉매하는 능력에 영향을 줄 수있다. 이러한 형태의 변화는 활성 감소, 완전한 불 활성화 또는 효소의 특이성의 변화를 초래할 수 있습니다.
