구조 :
* 코일 : 폴리펩티드 사슬은 스프링처럼 감염되며, 아미노산 잔기는 나선의 골격을 형성한다.
* 오른 손잡이 : 나선은 일반적으로 오른 손잡이이므로 표준 나사와 동일한 방향으로 비틀어집니다.
* 3.6 턴당 잔류 물 : 나선의 각각의 완전한 회전은 대략 3.6 아미노산 잔기를 포함한다.
* 수소 결합 : 나선은 하나의 아미노산의 카르 보닐 산소와 아미노산 4 개의 잔기의 아미노산 수소 사이에 형성된 수소 결합에 의해 안정화된다. 이것은 나선을 따라 반복되는 수소 결합 패턴을 만듭니다.
속성 :
* 작고 안정 : 나선 구조는 비교적 작고 안정적이므로 단백질의 일반적인 구조적 모티프가됩니다.
* 소수성 코어 : 아미노산의 측쇄는 나선에서 바깥쪽으로 향하여 소수성 코어를 만듭니다.
* 양서류 : 일부 알파 나선은 친수성 측면과 소수성 측면을 가질 수있어 물과 지질과 상호 작용할 수 있습니다.
* 유연성 : 안정적 인 반면, 알파 나선은 융통성이있어 다른 형태를 채택 할 수 있습니다.
기능 :
알파 나선은 광범위한 단백질 기능에 관여합니다.
* 바인딩 부위 : 그들은 DNA 또는 다른 단백질과 같은 다른 분자에 대한 결합 부위를 형성 할 수 있습니다.
* 구조적지지 : 그들은 단백질에 대한 구조적지지와 강성을 제공합니다.
* 막 횡단 도메인 : 이들은 종종 막 단백질에서 막 횡단 도메인을 형성하여 세포막에 걸쳐 있도록 허용한다.
* 신호 시퀀스 : 일부 알파 나선은 신호 서열로서 작용하여 단백질을 세포 내의 적절한 위치로 안내합니다.
예 :
알파 나선은 다음을 포함하여 수많은 단백질에서 발견됩니다.
* 케라틴 : 모발과 피부에서 발견되는 섬유 단백질은 함께 상처를 입은 알파 나선으로 구성됩니다.
* myoglobin : 근육 조직에 산소를 운반하는 단백질은 8 개의 알파 나선을 함유합니다.
* 헤모글로빈 : 혈액에서 산소를 운반하는 단백질에는 알파 나선도 포함되어 있습니다.
요약하면, 알파 나선은 단백질의 기본 2 차 구조이며, 다른 분자와의 안정성, 기능 및 상호 작용에 기여합니다.
