1. 아미노산 서열 (1 차 구조) :
* 빌딩 블록 : 단백질은 펩티드 결합에 의해 함께 연결된 아미노산 사슬로 구성된다.
* 20 다른 유형 : 20 개의 서로 다른 아미노산이 있으며, 각각은 독특한 화학적 특성 (크기, 전하, 극성)을 갖습니다.
* 시퀀스 문제 : 단백질 사슬 (1 차 구조)에서 이들 아미노산의 순서는 중요하다. 단일 아미노산 변화조차도 단백질의 모양과 기능을 변화시킬 수 있습니다.
2. 3D 구조로 접는다 :
* 2 차 구조 : 아미노산 사슬은 단순히 직선이 아닙니다. 그것은 수소 결합에 의해 안정화 된 알파 헬리스 및 베타 시트와 같은 국소 구조로 접 힙니다.
* 3 차 구조 : 단백질의 전체 3D 형태는 아미노산 사슬의 다양한 부분 사이의 상호 작용에 의해 결정됩니다.
* 소수성 상호 작용 : 비극성 아미노산은 물을 피하고 물을 피합니다.
* 이온 결합 : 하전 된 아미노산은 서로를 매료시킵니다.
* 수소 결합 : 극성 아미노산은 다른 극성 그룹과 결합을 형성합니다.
* 이황화 다리 : 2 개의 시스테인 아미노산은 강한 공유 결합을 형성 할 수 있습니다.
* 4 차 구조 : 일부 단백질은 함께 조립하는 여러 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)으로 구성됩니다. 이러한 서브 유닛이 상호 작용하는 방식은 4 차 구조를 결정합니다.
3. 모양에 따라 결정된 기능 :
* 특정 모양, 특정 기능 : 단백질의 정확한 3D 모양은 그 기능을 결정합니다. 이는 모양이 어떤 분자에 결합 할 수있는 분자와 그것이 다른 단백질과 어떻게 상호 작용할 수 있는지를 지시하기 때문입니다.
* 예 :
* 효소 : 반응물에 결합하여 함께 가져와 특정 화학 반응을 촉진합니다.
* 항체 : 감염과 싸우기 위해 특정 항원 (외래 분자)에 결합합니다.
* 구조 단백질 : 세포와 조직에지지와 모양을 제공합니다.
접힘에 영향을 미치는 요인 :
* 샤페론 단백질 : 적절한 접이식을 돕고 잘못 접하는 것을 방지하십시오.
* 세포 환경 : 온도, pH 및 다른 분자의 존재와 같은 요인은 폴딩에 영향을 줄 수 있습니다.
오해와 질병 :
* 부정확 한 접이식 : 단백질이 잘못 접히면 기능이 상실되거나 유해해질 수 있습니다.
* 단백질 응집 : 잘못 접힌 단백질은 함께 뭉쳐져 알츠하이머와 파킨슨 병과 같은 질병에 기여하는 응집체를 형성 할 수 있습니다.
요약하면, 단백질의 아미노산 서열은 접힘을 지시하며, 이는 3 차원 형태와 궁극적으로 생물학적 기능을 결정합니다.
