1. 아미노산 서열 : 단백질의 1 차 구조, 아미노산의 특정 서열은 효소의 전체 폴딩 및 형상을 지시한다. 이 서열은 활성 부위에 어떤 아미노산이 존재할 것인지 결정한다.
2. 3 차 구조 : 3 차 구조로도 알려진 폴리펩티드 사슬의 3 차원 배열은 활성 부위 모양에 중요하다. 이 폴딩은 수소 결합, 이온 결합, 소수성 상호 작용 및 이황화 다리를 포함한 아미노산 간의 상호 작용에 의해 영향을받습니다.
3. 4 차 구조 : 효소가 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)으로 구성되면, 이들 서브 유닛의 배열 (4 차 구조)도 활성 부위를 형성하는 데 역할을한다.
4. 구조적 유연성 : 효소는 단단한 구조가 아닙니다. 그들은 기질의 결합에 반응하여 유도 적합으로 알려진 작은 구조적 변화를 겪을 수있다. 이 유연성을 통해 활성 부위는 기판의 형태에 적응하여 반응을 결합하고 촉매하는 능력을 향상시킬 수 있습니다.
5. 아미노산의 화학적 특성 : 활성 부위 내의 아미노산의 특정 화학적 특성은 그 형태와 기능에 기여한다. 예를 들어, 일부 아미노산은 하전, 친수성, 소수성 또는 수소 결합을 형성 할 수있다. 이러한 특성은 활성 부위가 기판과 상호 작용하는 방식에 영향을 미칩니다.
6. 보조 인자 및 코엔자임 : 일부 효소는 올바르게 기능하기 위해 보조 인자 (금속 이온) 또는 코엔자임 (유기 분자)이 필요합니다. 이 분자는 활성 부위에 결합하여 형상을 변경하여 기판과의 상호 작용에 영향을 줄 수 있습니다.
7. 환경 적 요인 : 온도, pH 및 다른 분자의 존재와 같은 환경 적 요인은 또한 아미노산과 다른 분자 사이의 상호 작용에 영향을 미침으로써 활성 부위의 형태에 영향을 줄 수있다.
요약하면, 효소의 활성 부위의 형태는 단백질의 구조와 기능을 지배하는 복잡한 요인의 상호 작용의 결과입니다. 이 복잡한 상호 작용은 효소가 기질에 대해 매우 특이 적이며 특정 생화학 반응을 효율적으로 촉매 할 수 있도록합니다.
