1. 정전기 상호 작용의 중단 :
* 수소 결합 : 산은 카르 복실 레이트 (쿠-) 및 인산염 (PO43-)과 같은 단백질상에서 음으로 하전 된 그룹과 상호 작용할 수있는 양성자 (H+)를 기증한다. 이것은 단백질 구조를 유지하는 데 중요한 수소 결합 네트워크를 방해합니다.
* 이온 결합 : 산으로부터의 양성자는 아미노산 잔기의 전하를 중화시켜 단백질을 함께 유지하는 데 도움이되는 염도 (이온 상호 작용)를 방해 할 수있다.
2. 소수성 상호 작용의 파괴 :
* 산은 단백질의 pH 환경을 변경할 수 있습니다. 이것은 소수성 아미노산 측쇄의 용해도를 변화시켜 수성 환경에 스스로 노출되어 단백질의 전개를 초래할 수 있습니다.
3. 반 데르 발스 힘의 중단 :
* 수소 결합의 파괴 및 정전기 상호 작용으로 인한 단백질의 형태의 변화는 또한 약한 반 데르 발스 힘에 영향을 줄 수있어 단백질 전개에 더욱 기여할 수있다.
변성의 결과 :
변성은 다음으로 이어집니다.
* 생물학적 활동의 상실 : 단백질의 특정 모양은 그 기능에 중요합니다. 변성은 단백질의 모양을 바꾸어 비활성을 유지합니다.
* 집계 : 변성 된 단백질은 함께 뭉쳐져 종종 기능 장애가있는 불용성 응집체를 형성 할 수있다.
* 물리적 특성의 변화 : 변성 된 단백질은 용액에서 더 점성 또는 침전물이 될 수있다.
예 :
위산 (HCL)은 식품의 단백질을 거부하여 더 쉽게 소화하기 위해 작은 펩티드로 분해합니다.
중요한 참고 :
변성 정도는 특정 단백질, 산의 유형 및 농도 및 온도를 포함한 여러 요인에 의존합니다.
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