1. 아미노산 서열 :
* 1 차 구조 : 각각의 효소는 독특한 아미노산 서열을 갖는다. 이 서열은 효소를 암호화하는 유전자에 의해 결정된다. 단일 아미노산 변화조차도 효소의 기능을 크게 변화시킬 수 있습니다.
* 폴딩 : 아미노산 서열은 효소가 3 차원 모양으로 접힌 방법을 지시한다. 이 모양은 기질이 결합하는 활성 부위의 모양을 결정하기 때문에 효소의 활성에 중요합니다.
2. 활성 사이트 :
* 모양과 화학 : 효소의 활성 부위는 기질에 결합하고 화학 반응을 촉진하는 특정 영역이다. 활성 부위의 형상 및 화학적 특성은 기질에 매우 특이 적이다.
* 특이성 : 이 특이성은 각 효소가 특정 반응 만 촉진하여 원치 않는 부작용을 방지하도록합니다.
3. 보조 인자 :
* 비 단백질 성분 : 일부 효소는 기능하기 위해 보조 인자라는 비 단백질 성분이 필요합니다. 보조 인자는 금속 이온 (예 :아연, 철) 또는 유기 분자 (예 :비타민) 일 수 있습니다.
* 활동 변조 : 보조 인자의 존재 또는 부재는 효소를 활성화 시키거나 억제하여 다른 조절 층을 추가 할 수 있습니다.
4. 규정 :
* 알로 스테 릭 규정 : 효소는 활성 부위 이외의 부위에 결합하여 활성에 영향을 미치는 분자에 의해 조절 될 수있다.
* 번역 후 수정 : 효소가 합성 된 후에도 화학적 변형은 또한 활성을 변화시킬 수있다.
요약하면, 효소의 다양성은 아미노산 서열의 차이, 활성 부위 구조, 보조 인자 요구 사항 및 조절 메커니즘에서 발생합니다. 이러한 요인들은 각 효소가 세포에서 특정 촉매 역할에 고유하게 적합하도록하기 위해 함께 작동합니다. .
