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알로 스테 릭 효소 조절에서 발견되는 것은 무엇입니까?

알로 스테 릭 효소 조절은 효소의 활성이 활성 부위 이외의 부위에 분자 (이펙터)의 결합에 의해 제어되는 매혹적인 메커니즘이다. 알로 스틱 규정에서 찾을 수있는 것은 다음과 같습니다.

주요 구성 요소 :

* 다중 서브 유닛을 갖는 효소 : 알로 스테 릭 효소는 전형적으로 특정 4 차 구조로 배열 된 하나 이상의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)을 갖는다.

* 활성 사이트 : 이것은 기질이 결합하고 화학 반응이 발생하는 곳입니다.

* 규제 부위 (알로 스테 릭 사이트) : 활성 부위와 구별되는 효소의 부위. 이것은 이펙터 분자가 결합하는 곳입니다.

* 이펙터 분자 : 이 분자는 활성화 제 일 수있다 (효소 활성 증가) 또는 억제제 (효소 활성 감소).

메커니즘 :

1. 규제 부위에 이펙터의 결합 : 이 결합 이벤트는 효소 구조의 구조적 변화를 유발한다.

2. 형태 변화 : 이러한 구조적 이동은 활성 부위의 기질 결합 능력에 영향을 미칩니다.

3. 변경된 활동 :

* 활성기 : 구조적 변화는 기질에 대한 효소의 친화력을 향상시켜 활성을 증가시킨다.

* 억제제 : 구조적 변화는 기질에 대한 효소의 친화력을 감소시켜 활성을 감소시킨다.

알로 스테 릭 조절의 특성 :

* 효소 활성의 미세 조정 : 효소 활성의 정확하고 민감한 제어를 허용하여 이펙터 농도의 작은 변화에 반응합니다.

* 대사 산물에 의한 조절 : 이펙터는 종종 효소가 참여하는 경로에서 대사 산물이며, 피드백 메커니즘을 제공합니다.

* sigmoidal 동역학 : 기질 농도와 효소 활성 사이의 관계는 선형이 아니라 sigmoidal (S- 형)이며, 활성 부위에 대한 기질의 협력 결합을 나타낸다.

예 :

* 헤모글로빈 : 하나의 헴 그룹에 대한 산소 결합은 다른 헴 그룹의 친화력에 영향을 미쳐 협력 적 결합 및 알로 스테 릭 조절을 보여줍니다.

* 포스 포 프로 루토 키나제 (PFK) : ATP (억제제) 및 ADP (활성화 제)에 의해 조절되는 당분 해의 주요 효소.

요약 : 알로 스테 릭 조절은 단백질 구조의 복잡한 상호 작용, 리간드 결합 및 미세 조정 효소 활성에 대한 구조적 변화를 포함한다. 그것은 대사 경로를 조절하고 세포 항상성을 보장하는 데 중요한 메커니즘입니다.

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