다음은 프로세스의 고장입니다.
1. 1 차 구조 : 단백질에서 아미노산의 선형 서열, 비드 스트링과 같은 기본 구조라고합니다. 이 서열은 단백질을 코딩하는 유전자에 의해 결정된다.
2. 이차 구조 : 1 차 구조는 알파 헬리스 및 베타 시트와 같은 국소화 된 반복 구조로 접기 시작합니다. 이들 구조는 아미노산의 골격 원자 사이의 수소 결합에 의해 안정화된다.
3. 3 차 구조 : 2 차 구조는 서로 상호 작용하고보다 복잡한 3 차원 모양을 형성합니다. 이 전체 폴딩은 다음을 포함하여 아미노산의 측쇄 사이의 상호 작용에 의해 구동됩니다.
* 소수성 상호 작용 : 비극성 측쇄 체인은 물을 피하기 위해 함께 모입니다.
* 수소 결합 : 극 측 사슬은 서로 또는 물과 수소 결합을 형성합니다.
* 이온 결합 : 충전 된 측쇄는 서로를 끌어들입니다.
* 이황화 결합 : 시스테인 잔기는 이황화 결합을 형성하여 구조에 안정성을 추가합니다.
4. 4 차 구조 : 일부 단백질은 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)으로 구성된다. 이러한 서브 유닛이 상호 작용하고 조립하는 방식을 4 차 구조라고합니다.
구형 단백질 : 많은 단백질은 종종 구상 단백질이라고 불리는 작고 구형 모양으로 접 힙니다. 이러한 모양은 기능에 중요하므로 다음을 수행 할 수 있습니다.
* 다른 분자에 결합 : 구형 단백질의 표면의 특정 포켓 및 홈은 기질에 결합하는 효소와 같은 다른 분자와 상호 작용할 수있게한다.
* 형태 효소 : 효소는 생화학 적 반응을 촉매하는 단백질이며, 이들의 구형 형태는 이들 반응이 발생하는 활성 부위를 만들 수있게한다.
* 호르몬 또는 항체 역할 : 구형 단백질은 메신저 또는 면역계 성분으로 작용할 수 있습니다.
접힘에 영향을 미치는 요인 :
* 아미노산 서열 : 1 차 구조는 최종 접힌 모양을 지시합니다.
* 세포 환경 : 온도, pH 및 다른 분자의 존재와 같은 요인은 폴딩에 영향을 줄 수 있습니다.
* 샤페론 단백질 : 이 특수화 된 단백질은 적절한 폴딩을 돕고 잘못 접하는 것을 방지합니다.
오해와 질병 :
단백질이 잘못되면 기능을 잃고 심지어 해로울 수도 있습니다. 이것은 다음과 같은 다양한 질병으로 이어질 수 있습니다.
* 알츠하이머 병 : 뇌의 잘못 접힌 아밀로이드 베타 단백질 응집체.
* 파킨슨 병 : 뇌에서 잘못 접힌 알파-시누 클레인 단백질 응집체.
* 낭포 성 섬유증 : 잘못 접힌 단백질은 염화물 이온 수송에서 결함을 유발합니다.
요약하면, 단백질 폴딩은 단백질의 모양과 기능을 결정하는 복잡하고 필수적인 과정입니다. 이 과정은 아미노산 사이의 다양한 상호 작용에 의해 주도되며, 잘못 폴딩은 세포 과정과 건강에 중요한 결과를 초래할 수 있습니다.
