아미노산 설폭 사이드는 다음을 포함한 다양한 메커니즘에 의해 형성 될 수있다.
* 효소 산화 : 시토크롬 C 산화 효소와 같은 일부 효소는 아미노산의 아미노산 설폭 사이드로의 산화를 촉매 할 수 있습니다.
* 비 효소 산화 : 아미노산은 또한 산소, 자유 라디칼 또는 금속 이온에 대한 노출과 같은 비 효소 메커니즘에 의해 산화 될 수있다.
아미노산 설폭 사이드는 다음을 포함하여 다양한 단백질에서 발견됩니다.
* 시토크롬 C 산화 효소 : 시토크롬 C 옥시 다제는 전자 수송 사슬에 필수적인 효소입니다. 그것은 효소의 활성에 필요한 2 개의 아미노산 설폭 사이드를 함유하고 있습니다.
* 글루타티온 환원 효소 : 글루타티온 환원 효소는 산화 글루타티온 (GSSG)의 감소 된 글루타티온 (GSH)의 감소를 촉매하는 효소이다. 그것은 효소의 활성에 필요한 아미노산 설폭 사이드를 함유하고 있습니다.
* 단백질 이황화 이소 머라 제 : 단백질 이황화 이소 머라 제는 단백질에서 이황화 결합의 형성 및 이성질체 화를 촉매하는 효소이다. 그것은 효소의 활성에 필요한 아미노산 설폭 사이드를 함유하고 있습니다.
아미노산 설폭 사이드는 단백질의 구조 및 기능에 다양한 효과를 가질 수 있습니다. 그들은 할 수 있습니다 :
* 단백질의 형태를 변경 : 아미노산 설폭 사이드는 아미노산 측쇄의 이온화 특성을 변화시킴으로써 단백질의 형태를 변화시킬 수있다. 이것은 단백질의 활성, 안정성 및 다른 분자와의 상호 작용에 영향을 줄 수 있습니다.
* 이황화 결합 형성 : 아미노산 설폭 사이드는 시스테인 잔기에서 황 원자를 산화시킴으로써 단백질에서 이황화 결합의 형성을 방해 할 수있다. 이것은 단백질의 구조와 기능의 변화로 이어질 수 있습니다.
* 불 활성화 효소 : 아미노산 설폭 사이드는 효소의 활성에 필수적인 아미노산 측쇄를 산화시킴으로써 효소를 불 활성화시킬 수있다. 이로 인해 효소의 활성이 감소하고 단백질의 전반적인 기능이 감소 할 수 있습니다.
아미노산 설폭 사이드는 단백질의 일반적인 번역 후 변형이다. 그들은 단백질의 구조와 기능에 다양한 영향을 줄 수 있으며, 신경 퇴행성 장애, 암 및 노화를 포함한 다양한 질병에서 역할을 할 수 있습니다.
