이것이 중요한 이유는 다음과 같습니다.
* 단백질 폴딩 : 소수성 아미노산은 단백질 폴딩에서 중요한 역할을합니다. 그들은 세포를 둘러싼 수성 환경에서 멀리 떨어진 단백질의 내부에서 함께 모이는 경향이 있습니다. 이것은 단백질이 모양을 유지하는 데 도움이되는 안정적인 소수성 코어를 만듭니다.
* 단백질 기능 : 소수성 상호 작용은 또한 단백질-단백질 상호 작용 및 리간드의 결합 (단백질에 결합하는 분자)에 중요하다. 예를 들어, 효소의 활성 부위에서 소수성 아미노산은 소수성 기질에 결합하는 데 도움이 될 수있다.
소수성 아미노산의 예 :
* Alanine (Ala, A)
* Valine (Val, V)
* Leucine (Leu, L)
* Isoleucine (Ile, I)
* 메티오닌 (Met, M)
* 페닐알라닌 (Phe, F)
* Tryptophan (trp, w)
* 프롤린 (Pro, P)
이 아미노산을 소수성으로 만드는 것은 무엇입니까?
* 비극성 측쇄 : 그들은 주로 탄화수소 기반 (탄소 및 수소 원자 함유) 인 측쇄가 있습니다. 이 측쇄는 극성 인 물 분자에 끌리지 않습니다.
* 소수성 상호 작용 : 소수성 아미노산은 소수성 상호 작용이라고 불리는 약한 비공유 력을 통해 서로 상호 작용하는 경향이 있습니다. 이러한 상호 작용은 단백질의 폴딩 및 조립을 주도하는 데 도움이됩니다.
소수성 아미노산과 달리, 친수성 아미노산 물에 끌리며 일반적으로 단백질 표면에서 발견되며, 여기서 주변 수성 환경과 상호 작용할 수 있습니다.
