1. 이차 구조 :
* α- 헬리스 : 수소 결합은 하나의 아미노산의 카르 보닐 산소와 아미노산 4 개의 잔기의 아미드 수소 사이에 형성됩니다. 이 채권은 나선형 형태를 안정화시키는 데 도움이됩니다.
* β- 시트 : 수소 결합은 인접한 폴리펩티드 사슬 (또는 동일한 사슬 내 세그먼트)의 카르 보닐 산소와 아미드 수소 사이에 형성되어 병렬 또는 항구 평행 배열로 정렬한다. 이 결합은 시트의 안정성과 강성에 기여합니다.
2. 3 차 구조 :
* 폴딩 및 형태 : 아미노산의 측쇄 사이의 수소 결합은 단백질의 전체 형태와 3 차원 구조를 결정하는 데 도움이됩니다. 그들은 세린 (SER), 트레오닌 (THR) 및 아스파라긴 (ASN)과 같은 극 측 사슬 사이에 형성 될 수 있습니다.
* 소수성 상호 작용 : 물 분자와 극성 아미노산 측쇄 사이의 수소 결합은 소수성 효과에 기여하여 비극성 측쇄를 단백질 내부에서 함께 모아서 구동합니다.
3. 4 차 구조 :
* 서브 유닛 상호 작용 : 수소 결합은 다량 체 단백질에서 상이한 폴리펩티드 사슬에서 아미노산의 측쇄 사이에 형성 될 수 있으며, 서브 유닛 사이의 상호 작용을 안정화시킨다.
4. 단백질-리간드 상호 작용 :
* 기질 결합 : 단백질의 활성 부위와 기질 분자 사이의 수소 결합은 결합의 특이성과 강도에 기여할 수있다.
* 효소-팩터 상호 작용 : 수소 결합은 효소와 그들의 보조 인자 사이의 상호 작용을 안정화시킬 수 있습니다.
5. 단백질-단백질 상호 작용 :
* 분자 인식 : 수소 결합은 단백질-단백질 상호 작용에 중요한 역할을하며, 단백질 복합체의 조립을 촉진한다.
* 신호 변환 : 수소 결합은 세포 신호 전달 경로에 관여하는 단백질 사이의 상호 작용을 매개 할 수있다.
요약하면, 수소 결합은 다양한 수준의 단백질 구조를 안정화시키고 단백질과 다른 분자 사이의 상호 작용을 촉진하는 데 필수적이다. 그들은 단백질의 폴딩, 안정성 및 기능에 기여합니다.
