펩티드 결합 형성의 열역학적 특성
2 개의 아미노산 사이의 펩티드 결합의 형성은 상당한 열역학적 의미를 갖는 복잡한 과정이다. 주요 속성의 고장은 다음과 같습니다.
1. 엔탈피 변화 (ΔH) :
* endergonic 반응 : 펩티드 결합 형성은 endergonic 이다 , 에너지 입력이 필요하다는 것을 의미합니다.
* 양성 ΔH : 이는 반응이 아미노산 내에서 결합을 파괴하고 에너지를 필요로하는 새로운 결합을 형성하기 때문이다.
* 전형적인 값 : 대략 +3-5 kcal/mol (관련된 아미노산에 따라 약간 다름).
2. 엔트로피 변화 (ΔS) :
* 엔트로피 감소 : 펩티드 결합의 형성은 엔트로피의 감소를 초래한다. , 두 아미노산이 연결되어 자유도를 줄이고 순서가 증가함에 따라.
* 음성 ΔS : 엔트로피의 이러한 감소는 반응을 덜 유리하게 만듭니다.
3. 깁스 자유 에너지 변화 (ΔG) :
* 불리한 반응 : 양성 ΔH 및 음성 ΔS로 인해, 펩티드 결합 형성에 대한 전체 깁스 자유 에너지 변화 (ΔG)는 양성 이다. . 이것은 반응을 불리하게 만듭니다 표준 조건에서.
* 세포에서 자발적 : 그러나, 살아있는 세포에서 펩티드의 형성은 커플 링에 의해 구동된다. ATP 가수 분해와 같은 다른 과정에 대한 반응은 양성 ΔG를 극복하기에 충분한 에너지를 방출합니다.
열역학에 영향을 미치는 주요 요인 :
* 아미노산 서열 : 관련된 특정 아미노산은 엔탈피 및 엔트로피 변화에 영향을 줄 수 있습니다.
* 용매 : 용매 환경 (예 :물)은 반응의 열역학에 크게 영향을 줄 수 있습니다.
* 세포 환경 : 효소, 샤페론 및 기타 세포 성분의 존재는 펩티드 결합 형성의 에너지를 변화시킬 수있다.
추가 고려 사항 :
* 단백질 폴딩 : 펩티드 결합의 형성은 단백질 합성의 첫 단계 일뿐입니다. 폴리펩티드 사슬의 후속 폴딩은 상당한 열역학적 의미를 갖는 또 다른 복잡한 과정이다.
* 단백질 안정성 : 최종 단백질 구조는 개별 펩티드 결합의 열역학적 특성 및 아미노산 측쇄 사이의 상호 작용에 의해 영향을 받는다.
결론 :
펩티드 결합 형성은 표준 조건 하에서 엔도 닉 및 불리한 반응이다. 그러나, 살아있는 세포에서,이 과정은 다른 에너지 방출 반응에 결합되어 단백질을 합성 할 수있다. 펩티드 결합 및 단백질 폴딩의 열역학적 특성은 단백질의 구조, 기능 및 안정성을 이해하는 데 중요합니다.
