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S- 연결된 글리코 실화가 천연 O- 글리코 실화의 역할을 적절하게 모방 할 수없는 이유

S- 연결된 글리코 실화는 단백질에서 시스테인 잔기의 황 원자에 당 모이어 티의 부착을 지칭하는 반면, O- 연결된 글리코 실화는 세린 또는 트레오닌 잔기의 하이드 록실 그룹에 당을 부착하는 것을 포함한다. S- 연결된 글리코 실화는 단백질에 구조적 다양성을 도입하고 기능을 조절할 수 있지만, 몇 가지 이유로 천연 O- 글리코 실화의 역할을 적절하게 모방 할 수는 없습니다.

1. 다른 연계 화학 :당과 단백질 사이의 화학적 연결은 S- 연결 및 O- 연결 글리코 실화에서 근본적으로 다릅니다. S- 연결된 글리코 실화는 당과 시스테인 황 사이의 티오 에테르 결합을 포함하는 반면, O- 연결된 글리코 실화는 당과 세린/트레오닌 하이드 록실 그룹 사이의 O- 글리코 시드 결합을 형성한다. 이러한 뚜렷한 연결은 변형 된 단백질의 상이한 정답, 구조적 특성 및 인식 특이성을 초래한다.

2. 단백질 기질 특이성 :S- 연결된 글리코 실화는 일반적으로 시스테인 잔기로 제한되는 반면, O- 연결된 글리코 실화는 세린 및 트레오닌 잔기에서 발생할 수 있으며, 이는 단백질에 훨씬 더 풍부합니다. S- 연결된 글리코 실화 의이 제한된 기질 범위는 천연 O- 글리코 실화에서 관찰 된 부위-특이 적 및 컨텍스트 의존적 글리코 실화 패턴을 모방하는 능력을 제한한다.

3. 기능적 차이 :S- 연결 및 O- 연결된 글리코 실화는 단백질에 대해 뚜렷한 기능적 결과를 초래할 수있다. O- 연결된 글리코 실화는 단백질 안정성, 단백질-단백질 상호 작용, 세포 부착 및 신호 전달 경로를 조절하는 것으로 알려져있다. 대조적으로, S- 연결된 글리코 실화의 기능적 역할은 잘 연구되지 않았으며 특정 단백질 맥락에 따라 다를 수있다.

4. 자연 전례의 부족 :S- 연결된 글리코 실화는 자연에서 발견되는 일반적인 번역 후 변형이 아닙니다. 자연적으로 발생하는 단백질 글리코 실화의 대부분은 O- 연결 또는 N- 연결 (아스파라긴에 대한 부착)을 포함한다. 이것은 S- 연결 글리코 실화에 대한 진화 선례가 적고 확립 된 생물학적 메커니즘이 있음을 의미합니다.

5. 제한된 구조적 다양성 :S- 연결된 글리코 실화에 관여하는 당분선의 레퍼토리는 O- 연결된 글리코 실화에 비해 더 제한적이다. O- 연결된 글리코 실화는 다양한 단당류, 이당류 및 복잡한 올리고당 구조를 수용 할 수있다. 대조적으로, S- 연결된 글리코 실화는 전형적으로 더 작고 덜 다양한 설탕 모이어티를 포함한다.

6. 상이한 인식 및 상호 작용 파트너 :O- 연결된 글리코 실화는 단백질-카보 하이드레이트 상호 작용을 매개하는 특정 렉틴 및 수용체에 의해 인식된다. 이러한 상호 작용은 세포 접착력, 면역 인식 및 신호 전달을 포함한 다양한 세포 과정에 중요합니다. S- 연결된 글리코 실화는 잘 확립 된 인식 파트너를 가지지 않으며, 특정 상호 작용에 대한 관여는 완전히 설명되어야한다.

요약하면, S- 연결된 글리코 실화는 단백질에 대한 구조적 변형을 도입하기위한 귀중한 도구를 제공하지만, 천연 O- 연결 글리코 실화의 복잡성, 기능적 역할 및 인식 특성을 완전히 되 찾을 수는 없다. 연결 화학, 단백질 기질 특이성, 기능적 결과 및 인식 특이성의 차이는 생물학적 시스템에서 O- 연결된 글리코 실화의 완전한 모방으로서 S- 연결된 글리코 실화의 능력을 제한한다.

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