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새로운 분석은 단백질이 어떻게 작업 모드로 전환되는지 보여줍니다

새로운 분석은 단백질이 비활성 상태에서 활성 상태로 전이함에 따라 단백질 기능의 분자 메커니즘에 빛을 발산 할 때 겪는 동적 이동을 보여줍니다. 세포 내의 작은 기계와 마찬가지로, 단백질은 다양한 세포 과정에서 중요한 역할을하며, 그들의 역동적 인 행동을 이해하는 것은 복잡한 삶의 작업을 해독하는 데 필수적입니다.

코펜하겐 대학교 (University of Copenhagen)와 고겐 버그 대학 (University of Gothenburg)의 과학자들이 이끄는 연구팀은 최첨단 계산 및 실험 기술을 사용하여 비활성 상태에서 활성 상태로 전환 할 때 "아데 닐 레이트 키나제"라는 단백질의 구조적 변화를 조사했습니다. 아데 닐 레이트 키나제는 세포 내에서 에너지 전달 반응에 관여한다.

이 연구는 계산 시뮬레이션과 X- 선 결정학 및 핵 자기 공명 (NMR) 분광기를 사용한 실험 측정을 결합했습니다. 이 다 분야의 접근법은 연구원들이 원자 수준에서 단백질의 형태 적 변화에 대한 자세한 그림을 얻을 수있게 해주었다.

그들의 분석에 따르면 활성화 과정은 단백질 구조에서 일련의 미묘한 변화를 포함한다는 것이 밝혀졌습니다. "알로 스테 릭 스위치"라고 불리는 단백질의 특정 영역은 이러한 형태 변화를 유발하여 단백질의 기능을 제어하는 ​​레버 역할을합니다. 이 알로 스테 릭 스위치는 소분자 또는 다른 단백질의 결합에 민감하여 단백질의 활성화를 유발할 수 있습니다.

이 발견은 단백질이 세포 신호에 반응하여 그들의 활성을 조절하는 메커니즘에 대한 새로운 통찰력을 제공한다. 이러한 역동적 인 과정을 이해하는 것은 세포가 항상성을 유지하고 자극에 반응하며 특수 기능을 수행하는 방법을 이해하는 데 중요합니다.

이 연구는 또한 단백질 역학을 연구하기위한 실험 및 계산 접근법을 결합하는 힘을 강조합니다. 이 통합 전략은 세포 공정을 유도하는 복잡한 분자 기계에 대한보다 포괄적 인 이해를 제공합니다.

그 결과는 "Nature Communications"저널에 발표되었습니다. 이 연구는 단백질 구조, 역학 및 기능 사이의 관계를 탐구하기위한 새로운 길을 열어 질병에서 이러한 분자 스위치를 표적으로하는 새로운 치료 전략의 발달을위한 길을 열어줍니다.

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