1. 아미노산 서열은 단백질 구조를 결정한다 :
* 1 차 구조 : 단백질 사슬에서 아미노산의 선형 서열. 이 서열은 단백질 구조의 청사진과 같습니다.
* 2 차 구조 : 알파-헬리스 및 베타 시트와 같은 폴리펩티드 사슬의 국소 폴딩 패턴은 아미노산 사이의 상호 작용에 의해 영향을 받는다.
* 3 차 구조 : 단일 단백질 분자의 전체 3 차원 형태는 서열에서 더 멀리 떨어진 아미노산 사이의 상호 작용에 의해 결정된다.
* 4 차 구조 : 단백질 복합체에서 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)의 배열.
2. 아미노산 특성은 기능 :
* 소수성/친수성 : 소수성 측쇄가있는 아미노산은 단백질 내부에서 클러스터링하는 경향이있는 반면, 친수성 아미노산은 종종 표면에서 발견되어 물과 상호 작용합니다. 이것은 단백질 용해도 및 다른 분자와의 상호 작용에 영향을 미칩니다.
* 충전 : 하전 된 아미노산은 이온 결합을 형성하여 단백질 안정성 및 다른 분자와의 상호 작용에 기여할 수 있습니다.
* 크기와 모양 : 아미노산 측쇄의 크기와 모양은 단백질이 결합 파트너와 접는 방식에 영향을 미치고 영향을 미칩니다.
* 화학 반응성 : 일부 아미노산은 효소 반응, 신호 전달 경로 또는 기타 생물학적 과정에 참여할 수있는 반응성 측쇄를 갖는다.
3. 아미노산 변화가 기능에 미치는 영향의 예 :
* 돌연변이 : 단백질의 아미노산 서열의 변화는 그 구조와 기능을 변화시킬 수있다. 이것은 겸상 적혈구 빈혈의 경우와 같이 질병으로 이어질 수 있으며, 헤모글로빈의 단일 아미노산 변화로 인해 적혈구가 미스 하펜이됩니다.
* 효소 : 촉매가 발생하는 효소의 활성 부위는 종종 기질에 결합하고 반응을 촉진하는 특정 아미노산으로 구성된다.
* 항체 : 항체의 결합 부위는 특정 항원을 인식하고 결합하도록 구체적으로 형성된다.
요약 : 아미노산은 단백질의 기본 빌딩 블록이며, 이들의 특정 서열과 특성은 단백질의 구조, 기능 및 다른 분자와 상호 작용하는 능력을 직접 결정합니다.
