1. 아미노산 서열 :
* 1 차 구조 : 가장 근본적인 차이는 단백질을 구성하는 아미노산의 순서에 있습니다. 이 서열은 유전자 코드에 의해 결정되며, 단일 아미노산 변화조차도 단백질의 구조와 기능을 크게 변화시킬 수있다.
* 돌연변이 : DNA 서열의 변화는 아미노산 서열의 변화를 유발하여 다른 단백질 변이체를 초래할 수있다. 이들 돌연변이는 단백질의 기능에 중립적이거나 유익하거나해질 수있다.
2. 3 차원 구조 :
* 폴딩 : 아미노산 서열은 단백질이 3 차원 형태로 접힌 방법을 지시한다. 이 구조는 단백질의 기능에 중요합니다. 어떤 분자와 상호 작용할 수 있는지를 결정하므로.
* 형태 변화 : 단백질은 다양한 신호에 반응하여 모양을 변경하여 다른 작업을 수행 할 수 있습니다. 이러한 변화는 다른 분자, pH의 변화 또는 온도에 결합함으로써 유발 될 수있다.
* 번역 후 수정 : 단백질이 합성 된 후, 구조와 기능을 변경하는 변형을 겪을 수 있습니다. 이들 변형은 인산화, 글리코 실화 및 아세틸 화를 포함한다.
3. 기능 :
* 특이성 : 단백질은 특정한 기능을 가지며, 이러한 기능은 그들의 구조 및 상호 작용하는 분자에 의해 결정된다. 예를 들어, 효소는 특정 반응을 촉매 할 수있는 반면, 호르몬은 특정 수용체에 결합 할 수있다.
* 현지화 : 단백질은 세포 또는 유기체의 다른 부분에 위치하여 특정 기능에 기여할 수 있습니다.
4. 기타 요인 :
* 크기 : 단백질은 크기가 다를 수 있으며 일부는 작고 다른 일부는 매우 크고 다른 일부는 매우 커질 수 있습니다.
* 안정성 : 일부 단백질은 다른 단백질보다 더 안정적이므로 변성 또는 분해 가능성이 적습니다.
* 상호 작용 : 단백질은 다른 단백질, DNA, RNA 및 소분자와 상호 작용할 수 있습니다. 이러한 상호 작용은 전반적인 기능에 기여합니다.
요약하면, 두 단백질 사이의 차이는 아미노산 서열, 3 차원 구조, 기능 및 기타 특성을 포함한 인자의 조합에 기인 할 수있다. 이러한 차이는 생명에 필수적인 단백질의 다양성과 복잡성에 기여합니다.
