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단백질은 아미노산에서 어떻게 형성됩니까?

다음은 주요 과정에 중점을 둔 아미노산에서 단백질이 형성되는 방법에 대한 분해가 있습니다.

1. 빌딩 블록 :아미노산

* 구조 : 아미노산은 단백질의 단량체 (빌딩 블록)이다. 그들은 모두 공통 구조를 공유합니다.

* 중앙 탄소 : 4 개의 그룹에 결합 된 중앙 탄소 원자 :

* 아미노 그룹 (-nh2) : 질소 함유 그룹

* 카르 복실 그룹 (-cooh) : 카르 복실 산 그룹

* 수소 원자 (-H) : 단일 수소 원자

* 사이드 체인 (R-Group) : 이것은 가변 부분이며 각 아미노산에 고유 한 특성을 제공합니다.

* 20 일반 아미노산 : 단백질에서 일반적으로 발견되는 20 개의 서로 다른 아미노산이 있으며, 각각은 별개의 R- 그룹을 갖는다. 이들 R- 그룹은 극성, 비극성, 산성, 기본이거나 황 함유 그룹과 같은 특수 특성을 가질 수있다.

2. 펩티드 결합 형성 :연결 아미노산

* 탈수 합성 : 아미노산을 연결하는 과정은 탈수 합성이라는 화학 반응을 포함합니다 .

* 물 분자 (H2O)는 다른 아미노산 결합의 카르 복실 그룹으로서 제거된다.

* 이것은 펩티드 결합을 형성한다 , 아미노산을 서로 연결하는 강한 공유 결합.

* 폴리펩티드 체인 : 생성 된 아미노산 사슬을 폴리펩티드 라고합니다. .

3. 단백질 폴딩 :선형 체인에서 기능적 구조로

* 1 차 구조 : 폴리펩티드 사슬에서 아미노산의 서열은 1 차 구조 이다. . 이 서열은 단백질의 최종 3 차원 모양을 지시한다.

* 2 차 구조 : 폴리펩티드 사슬은 수소 결합으로 인해 규칙적인 반복 구조로 접을 수 있습니다.

* 알파-헬릭스 : 스프링과 유사한 코일 구조

* 베타 시트 : 접힌 시트와 같은 구조

* 3 차 구조 : 단일 폴리펩티드 사슬의 3 차원 모양은 3 차 구조 입니다. . 이것은 다음을 포함하여 R- 그룹 간의 상호 작용에 의해 결정됩니다.

* 수소 결합 : 극 그룹 사이의 약한 결합

* 이온 결합 : 청구 된 그룹 사이

* 이황화 다리 : 황 함유 R- 그룹 사이의 강한 결합

* 소수성 상호 작용 : 비극성 R- 그룹은 물을 피하기 위해 함께 클러스터링합니다.

* 4 차 구조 : 일부 단백질의 경우, 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)이 상호 작용하여 기능 단위를 형성한다. 이것을 4 차 구조라고합니다 .

4. 단백질 기능

단백질의 최종 접힌 구조는 그 기능에 중요합니다. 단백질은 다음을 포함하여 살아있는 유기체에서 광범위한 역할을합니다.

* 효소 : 생화학 반응을 촉매합니다

* 구조 구성 요소 : 지원 및 모양 제공 (예 :콜라겐)

* 운송 : 세포막을 가로 질러 분자를 움직입니다 (예 :헤모글로빈)

* 호르몬 : 신호 분자 (예 :인슐린)

* 항체 : 면역 체계가 감염과 싸우도록 도와줍니다

키 포인트 :

* 아미노산의 순서는 단백질의 독특한 구조와 기능을 결정합니다.

* 단백질 폴딩은 아미노산 서열, 다른 분자와의 상호 작용 및 세포 환경을 포함한 다양한 인자에 의해 영향을받는 복잡한 과정이다.

* 잘못 접힌 단백질은 알츠하이머 또는 헌팅턴과 같은 질병으로 이어질 수 있습니다.

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