1. 사이드 체인 (R-Group) : 이것은 아미노산 사이의 가장 중요한 차이입니다. 측쇄는 각 아미노산의 중심 탄소 원자에 부착 된 독특한 화학 그룹입니다. 크기, 모양, 전하 및 화학적 반응성이 다양합니다. 측쇄의 이러한 다양성은 각각의 아미노산에 특정 특성을 제공하고 단백질 구조 및 기능에서의 역할을 결정합니다.
2. 키랄성 (입체 화학) : 대부분의 아미노산은 키랄이며, 이는 거울상 이성질체 (L- 이성질체 및 D- 이성질체)라는 두 가지 미러 이미지 형태로 존재한다는 것을 의미한다. 살아있는 유기체는 주로 L- 아미노산을 이용합니다.
3. 극성 : 아미노산은 측쇄의 특성에 따라 극성, 비극성 또는 하전으로 분류 될 수 있습니다.
* 극성 아미노산 친수성 (물을 좋아하는)과 수소 결합을 형성 할 수있는 측쇄가 있습니다.
* 비극성 아미노산 소수성 (물 반복) 인 사이드 체인이 있습니다.
* 하전 아미노산 생리 학적 pH에서 양전하 또는 음전 전하를 갖는 측쇄가있다.
4. 소수성/친수성 : 이것은 아미노산과 물의 상호 작용과 관련이 있습니다. 소수성 아미노산은 단백질의 내부에서 함께 클러스터링되는 경향이있는 반면, 친수성 아미노산은 표면에서 발견 될 가능성이 높으며 수성 환경과 상호 작용합니다.
5. 화학 반응성 : 상이한 아미노산은 측쇄에 존재하는 고유 한 기능 그룹으로 인해 상이한 화학적 반응성을 갖는다. 이 반응성은 다양한 효소 반응 및 단백질 폴딩에서 역할을한다.
6. 산-염기 특성 : 일부 아미노산에는 산 또는 염기 역할을 할 수있는 측쇄가 있으며, 이는 전체 전하 및 단백질의 pH에 기여합니다.
7. 크기와 모양 : 측쇄의 크기와 모양은 또한 단백질의 전체 구조와 기능에 기여할 수 있습니다.
요약하면, 이들 특징의 고유 한 조합은 한 아미노산을 다른 아미노산과 분화시킬 수있게한다. 아미노산 구조의 이러한 다양성은 살아있는 유기체 내에서 상이한 기능을 갖는 광범위한 단백질의 형성에 중요하다.
