1. 아미노산 서열 (1 차 구조) : 이것은 기본 빌딩 블록입니다. 폴리펩티드 사슬에서 아미노산의 특정 순서는 3 차원 모양과 궁극적으로 그 기능을 지시한다. 이 서열은 단백질을 생성하는 유전자에 의해 암호화된다.
* 아미노산 서열의 변화 : 아미노산 서열의 작은 변화조차도 단백질의 구조와 기능을 크게 변화시킬 수 있습니다. 이것이 유전자의 돌연변이가 질병으로 이어질 수있는 이유입니다.
2. 단백질 구조의 높은 수준 :
* 2 차 구조 : 아미노산 사슬은 알파 나선 및 베타 시트와 같은 국부적 인 반복 패턴으로 접 힙니다. 이것은 아미노산 골격 사이의 수소 결합에 의해 영향을받습니다.
* 3 차 구조 : 단일 폴리펩티드 사슬의 전체 3 차원 형태는 아미노산의 측쇄 (R- 그룹) 사이의 상호 작용에 의해 형성된다. 이러한 상호 작용은 다음과 같습니다.
* 소수성 상호 작용 : 비극성 측쇄는 물을 제외한 클러스터입니다.
* 수소 결합 : 극 측 사슬은 서로 또는 물로 수소 결합을 형성 할 수 있습니다.
* 이온 상호 작용 : 충전 된 측쇄는 서로를 끌어들입니다.
* 이황화 다리 : 시스테인 잔기 사이의 공유 결합은 구조를 안정화시킨다.
* 4 차 구조 : 이것은 다수의 폴리펩티드 사슬 (서브 유닛)으로 구성된 단백질에 적용된다. 이 서브 유닛들 사이의 배열 및 상호 작용은 최종 구조와 기능을 결정한다.
3. 접힘에 영향을 미치는 요인 :
* 샤페론 단백질 : 이 단백질은 다른 단백질의 적절한 폴딩을 돕고, 잘못 폴딩 및 응집을 방지합니다.
* 환경 적 요인 : 환경 (온도, pH, 염 농도)은 단백질 폴딩 및 안정성에 영향을 줄 수 있습니다.
4. 단백질 변형 :
* 글리코 실화 : 당 분자의 첨가는 단백질 구조 및 기능에 영향을 줄 수 있으며, 종종 세포 인식 및 상호 작용에 영향을 미칩니다.
* 인산화 : 인산염 그룹의 첨가는 스위치 역할을하는 단백질의 활성을 변화시킬 수 있습니다.
* 기타 수정 : 아세틸 화, 메틸화 및 유비퀴틴 화와 같은 다양한 다른 변형은 또한 단백질 기능을 변화시킬 수있다.
요약 :
단백질 (아미노산 서열)의 1 차 구조는 상위 수준의 구조를 지시하여 다른 분자와의 모양, 안정성 및 상호 작용에 영향을 미칩니다. 폴딩은 샤페론에 의해 도움을 받고 환경의 영향을받습니다. 마지막으로, 다양한 변형은 단백질 기능을 미세 조정할 수 있습니다. 이러한 복잡한 요인의 상호 작용은 단백질이 살아있는 유기체에서 다양한 역할을 수행 할 수 있도록합니다.
