다음은 고장입니다.
* 아미노산 : 단백질의 빌딩 블록. 이들은 모두 아미노기 (NH2), 카르 복실 그룹 (COOH), 수소 원자 (H) 및 측쇄 (R 그룹)에 결합 된 중심 탄소 원자 (알파 탄소)를 갖는다.
* 사이드 체인 (R-Group) : 독특한 특성을 제공하는 아미노산의 일부.
* 비극성 : 사이드 체인이 물과 잘 상호 작용하지 않음을 의미합니다. 이는 측쇄가 주로 탄소 및 수소 원자 인 탄화수소로 구성되기 때문입니다. 탄소와 수소는 유사한 전기 음성 성을 가지며, 이는 전자를 비교적 균등하게 공유한다는 것을 의미합니다. 이것은 극성이 아닌 분자를 초래합니다.
비극성 아미노산의 예 :
* 글리신 (Gly, G) : 측쇄로서 수소 원자 만 갖는 가장 간단한 아미노산.
* Alanine (ala, a) : 측쇄로서 메틸기 (CH3)를 갖는다.
* Valine (Val, V) : 분지 탄화수소 체인이 있습니다.
* Leucine (Leu, L) : 발린과 비슷하지만 여분의 탄소 원자가 있습니다.
* Isoleucine (Ile, i) : 다른 분지 탄화수소 사슬.
* 프롤린 (pro, p) : 독특한 순환 구조.
* 페닐알라닌 (Phe, F) : 벤젠 고리가 들어 있습니다.
* 메티오닌 (Met, M) : 황 원자를 함유합니다.
* Tryptophan (trp, w) : 이중 링 구조가 포함되어 있습니다.
비극성 아미노산의 중요성 :
* 단백질 폴딩 : 비극성 아미노산은 단백질의 내부에서 물에서 멀리 떨어진 곳에서 함께 클러스터링하는 경향이 있습니다. 이 소수성 상호 작용은 단백질 폴딩의 주요 원동력입니다.
* 막 단백질 : 비극성 아미노산은 종종 단백질의 막 횡단 영역에서 발견되어 세포막의 소수성 환경과 상호 작용할 수 있습니다.
* 기능 : 비극성 아미노산의 소수성은 효소 활성 또는 단백질-단백질 상호 작용과 같은 단백질의 기능에 영향을 줄 수있다.
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